Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології

     4.При  дії азотистої кислоти амінокислоти  утворюють оксикослоти:

H₂N-CH2COOH—^HNO₂ ®N₂+H₂O+HOCH_2-COOH

Ефіри амінокислот утворюють при цьому  досить стійкі діазосполуки:

CH₂-CH₂-COOC₂H₅—^HNO₂--_-2H2O®N₂CH-COOC₂H₅

Діазооцтовий (етиловий) ефір має наступну будову:

NºN⁺-^-CH-COOC₂H₅«^-N=N⁺=CH-COOC₂H₅

Він використовується при органічному синтезі.

     5.Аміногрупа  в амінокислотах легко ацілюється  при дії ангідридів або галогенангідридів  кислот:  
 

     CH₂NH₂                           CH₂-NH-COCH₃

       /         +(CH₃CO)O₂®      /                         +CH₃COOH

     COOH                              COOH  

      6.При  алкіруванні аміногрупи утворюються  вторинні, третинні амінокислоти  та зрештою чотирьохзамісні амонійні  луги. Внутрішні солі таких лугів  називають бетаінами.

      7. В залежності від положення  аміногрупи по відношенню до  карбоксилу амінокислоти поводять  себе порізному:

      1) a-амінокислоти утворюють дикетопіперазини:

CH₃-CH-CO---OH                               CH₃-HC-CO

                 |                                                 

     H-NH+NH—H   ®                      NH                    NH+2H₂O

                 |

 НO—CO-CH-CH₃                                OC-CH-CH₃ 

      

2. b-амінокислоти відщеплюють аміак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

CH₂-CH-COOH

  І       |                     ® CH₂=CH-COOONH₄

NH₂   H   

       3)g-,d-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами:

               H₂C            CH₂                            H₂C             CH₂

H₂C                               CO  ^-H2O®  H₂C                                  CO

               HN---H      OH                                     NH  

 

          Цим корис

      туються при визначенні будови амінокислот: визначають в якому положені знаходиться аміногрупа відносно карбоксильної.

8. В реакціях заміщення a-амінокислот, повязаних із зміною до асимме-тричного атома карбону, частопроходить вальденівське обертання. Прикладом може бути взаємоперетворення d- та l-бромпропіонових кислот та d- і l-аланіна по наступній схемі:

      d-бромпропіонова кислота---^NH₃®d-Аланін

                 ­ NOBr                                        ¯  NOBr

      l-Аланін     ¬^NH₃-                                        l-Бромпропіонова кислота

      Інверсія  або збереження конфігурації під  час реакції заміщення залежить від механізма по якому дана реакція  проходить.

9. В сучасній хімії та біології амінокислот та білків важливу роль відіграє реакція зі зміною кольору(зміна забарвлення на синє).

      Комплексони. Комплексонами називають групу a-амінокислот, що вміщують два або три залишки, звязаних з азотом. Найбільш простими з цих амінополікарбонових кислот є імінодиоцтова та нитрилтриоцтова кислоти:

           CH₂-COOH                                          CH₂-COOH  нітрилтриоцтоав

H-N                                     HOCO-CH₂-N                                 кислота

           CH₂-COOH                                          CH₂-COON 

      імінодиоцтова кислота

      â&ãBy Shestopal Ruslan 1998

ТАБЛИЦЯ.L-амінокислоти знайдені в білках

(CH3)2CH-CH2-CH-COOH                              |                                                                                                                                                                                                                                                                                     NH2		Leu
(CH3)2CH-CH-COOH                     |                   NH2		Val
CH3-CH-COOH            |          NH2		Ala
H2N-CH2-COOH		Gly
CH3-CH2-CH-CH-COOH                             |          |                           CH3 NH2		Ile
-CH2-CH-COOH                |              NH2		Phe
H2N-CO-CH2-CH-COOH                          |                        NH2		Asn
H2NCOCH2CH2CH-COOH                                |                             NH2		Gin
CH2-CH-COOH                                       |                    NH           NH2		Trp
-COOH                   NH		Pro
HO-CH2-CH-COOH                     |                  NH2		Ser
CH3-CH-CH-COOH             |       |           OH   NH2		Thr
HO-         -CH2-CH-COOH                                |                              NH2		Tyr
HO               -COOH    NH		Opr
NH2                     | NS-CH2-CH-COOH		Cys
NH2                       |       S-CH2-CH-COOH        |       S-CH2-CH-COOH                       |                     NH2		Cys-Cys
CH3-S-CH2-CH-COOH                          | NH2                                          HOOC-CH2-CH-COOH                                                                    |                        NH2		Met
HOOC-CH2-CH2-CH-COOH                                   |                                 NH2		Glu
H2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOH                                             |                                           NH2		Lys
H2N-C-NH-CH2CH2CH2-CH-COOH           ||                                     |         NH                                NH2		Arg
N            -CH2-CH-COOH   NH               |                     NH2		His

 

      ЗВ’ЯЗКИ

      Амінокислоти  здатні утворювати ряд хімічних звязків  з різними реакційноздатними  групами.

      Пептидний звязок. Цей звязок утворюється в результаті виділення води при взаємодії аміногрупи однієї амінокислота з карбоксильною іншої. Сполука що утворилась внаслідок такої реакції називається дипептид.

      Іонний  звязок. При схожому значенні pH іонізована аміногрупа може взаємодіяти з іонізованою карбоксильною .в результаті чого утворюється іонний звязок. У водному розчині іонні звязки значно слабкіші ковалентних; івони можуть розриватися при зміні pH середовища.

      Дисульфідний  звязок. Коли дві молекули цистеїна, їх сульфгідрильні (-SH) групи, знаходяться поруч, вони окислюються утворюючи дисульфідний звязок. Дисульфідні звязки можуть виникати при також між різними поліпептидними ланцюгами. Цей факт грає важливу роль в білковій структурі.

      Водневий  звязок. Електропозитивні водневі атоми, сполучені з азотом чи киснем в групах -OH або -NH , намагаються узагальнити електрони з наййближчими електронегативними атоиами кисню, наприклад з киснем в групі =СО. Утворений таким чином водневий звязок є слабим, але такі звязки виникають досить часто і сумарний вплив на   на стабільність в молекулі значний( наприклад структура шовку).

         Біосинтез амінокислот- це процес утворення амінокислот в організмі. Він може здійснюватись кількома шляхами: прямим амінуванням ненасичених кислот, відновним амінуваням кетокислотпереамвнування амінокислот зкетокислотами, завдяки реакціям за місцем радикалів амінокислот(процеси ферментативного взаємоперетворення).

      В організмі людини здійснюється синтез лише замінних протеїногенних амінокислот, а в тканинах рослин синтезуються також незамінні амінокислоти. Синтез замінних амінокислот в організмі  може здійснюватися із метаболів  циклу Кребса, проміжних продуктів розщеплення вуглеводів та з незамінних амінокис-лот. Серед метаболітів циклу Кребса джерилом утворення амвнокислот є оксалоацетат і 2-оксоглутарат. З оксалоацетату утворюється аспарагінова кислота, а з неї -аспарагін:

      Оксалоацетат+Глутамат®Аспарагінова кислота+2-Оксоглутарат;

      Аспарагінова  кислота+NH₃+АТФ®Аспарагін+H₃PO₄ .

      Із 2-оксоглутарату утворюється глутамінова  кислота, глутамін, пролін, оксипролін. З промвжних продуктів обміну вуглеводів джерилом утворення амінокислот  є піруват, 3-фосфогліцерат і рибозо-5*-фосфат.

      Аланін  з пірувату утворюється двома  шляхами: переамінуванням і відновним  амінуванням. Із 3-фосфогліцерату синтезується серин, а з серину -гліцин, з рибозо-5*-фосфату  можливе утворення гістидину. Важливим шляхом синтезу замінних амінокислот є процеси взаємоперетворень їх за місцем радикалів та синтез замінних амінокислот з незамінних: фенілаланін®тирозин; метіонін® серин; серин ® гліцин; орнітин ® аргінін; метіонін ® цистеїн.

      Синтез  незамінних амінокислот здійснюється в тканинах рослин і бактеріальних клітинах. В організмі людини цей процес не здійснюється, оскільки там не утворюються кетокислоти, які могли б бути використані для їх синтезу. Синтез метіоніну та треоніну здійснюється з аспарагінової кислоти за участю АТФ та деяких ферментів - НАД-залежних дегідрогеназ, піридоксалевих, кобамідних, фоланових. Процес синтезу амінокислот відбувається однаково до утворення гомосерину, а далі він проходить з використанням ферментів, специфічних для кожної амінокислоти. Синтез лізину в бактеріальних клітинах здійснюється з пірувату та аспарагінової кислоти шляхом їх конденсації через циклічні  проміжні продукти і діамінопімелінову кислоту. Фенілаланін і триптофан синтезуються з еритрозо-4*-фосфату і фосфоенолпірувату через шикімову, хоризмову та антранілову (триптофан) або префенову (фенілаланін) кислоти. Гістидин синтезується з АТФ, 5-фосфорибозил-1-пірофосфату і глутаміну під час багатоетапних перетворень. Валін, лейцин, ізолейцин синтезуються з пірувату внаслідок складних ферментативних перетворень, у результаті яких утворюється кетокислота з розгалуженим бічним радикалом; далі вона вступає в реакцію переамвнування з глутаміновою кислотою. 
 
 

      ВИКОРИСТАНА ЛІТЕРАТУРА:

1. Ф.Ф.Боєчко, Л.О.Боєчко.Основні Біохімічні поняття, визначення і терміни
2. А.А.Петров, Х.В. Бальян, А.Г. Трощенко. Органічна Хімія.
3. Н.Грін, У.Стаут, Д.Тейлор. Биология. Москва: Мир. 1996 рік.