Ферменты

Министерство  образования РФ

Муниципальная средняя школа  № 33 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Экзаменационный реферат

по  биологии на тему

«Ферменты» 
 
 
 
 

                         Выполнил:

     ученик 10 Г класса

Елизаров  Александр

Научный руководитель

Захаров С. П. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Смоленск 2000

  Содержание: 
 

1. Введение.                                                           

 

2. Ферменты.                            

• История открытия.                                            
• Природа ферментов.                                        

а) Структуры.              

б) Специфичность. 

3. Состав.                                                                 

4. Классификация.                                                 

5. Номенклатура.                                                     

6. Активность ферментов.                                     

7. Механизм  действия.                                         

 

8. Значение.                                                           

• В организме.

• В науке.

 

9. Заключение.                                                         
 
 
 
 
 

ВВЕДЕНИЕ. 
 

«Ферменты ( от латинского слова fermentum – закваска) – белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме- дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие – осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу. » Вот, всё что я знал о ферментах. Я решил пополнить свои знания и поэтому взял реферат по ферментам. 
 
 
 

ИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯ. 

Науку составляет не только достигнутый результат, но и путь ведущий к результату путь от незнания к знанию, медленный, извилистый, скачкообразный, в каждой области зависящий от достижений смежных наук и общего развития мировоззрения. Ещё в незапамятные времена, на заре возникновения цивилизации, люди в своей практической деятельности сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их для своих целей. Это

спиртовое и  молочнокислое брожение, применение сычуга для приготовления сыров, солода и плесневых грибов-   для осахаривания продуктов. Вероятно, первым, кто попытался

создать общее представление о химических процессах в живом организме, был врач и ученый Парацельс, родившийся в Швейцарии в конце XV века. Несмотря на наивность

(с совершенной  точки зрения), взгляды Парацельса  во многом были прогрессивными, так как для понимания жизненных явлений он пытался привлечь реальные силы природы. Именно с этих позиций Парацельс и его последователи подошли к рассмотрению сущности ферментации, давно известного понятия обозначавшего разного рода брожения, главным

 образом спиртовое  и молочнокислое. В XVI и начале XVII века уже делались попытки рассматривать ферментации как химические процессы. И  Василий Валентин ( первая

 половина XVI века), и Андрей Либавий (1550-1616 годы) считали ферменты ( или дрожжи) особым веществом, хотя и подчиняли его действия неким не материальным силам. Другим последователем Парацельса был знаменитый голландский химик Иоганн Баптиста Ван Гельмонт (577-1644 годы). Именно он охарактеризовал фермент как агент, вызывающий химические процессы в организме и управляющий ими. Качественный скачёк в развитии учения о ферментациях произошёл в связи с исследованиями великого французского химика Антуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего в химические исследования строгие количественные методы. К концу XVIII века уже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие с участием какого-то агента, без которого процесс практически не идёт.

Первые успехи были достигнуты при изучении превращения  крахмала в сахар. Решающая роль в  этих исследованиях принадлежит работам петербургского академика  К. С Кирхгофа, которые открыли новую страницу в истории и химия ферментов. В начале XIX века было открыто немало химических реакций, среди них были и некоторые ферментативные реакции. Юстус Либих был одним из наиболее крупных авторитетов среди химиков XIX века. В это время было открыто ещё несколько ферментов. В 1836 году Т.Шванн впервые обнаружил в желудочном соке фермент животного происхождения, названный им пепсином. Несколько позже, в 1857 году, А.Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки - трипсин. В XIX веке (1897 год) Эдуард Бухнер убедительно доказал химическую природу ферментов. В 1907 году -  Эдуард Бухнер был удостоен Нобелевской премии по химии. (В.И.Розенгарт Ферменты- двигатели жизни). 
 

                               ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ. 

а) После того как стало возможным исследование ферментов в бес клеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и, как все белки могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующего компонента небелкового характера (  простетической группы).

Так мы подчёркивали, что свойство каждого белка определяется последовательностью расположения остатков аминокислот в их молекуле. Эта последовательность называется первичной структурой белка. В последние годы разработаны очень надёжные, и даже автоматизированные методы изучения первичной структуры, что дало возможность определить

 полную аминокислотную  последовательность для многих белков, в том числе и для ферментов. Помимо первичной структуры, определяемой последовательностью расположения аминокислот, для проявления специфических свойств белка (в ном числе ферментативной активности) важную роль играют более высокие уровни - вторичная и третичная структуры, сущность которых заключается в определённом расположение полипептидных цепей в пространстве.

Вторичная и третичная структуры белков поддерживаются сравнительно слабыми внутримолекулярными связями, и поэтому легко могут быть разрушены разными физическими и химическими воздействиями. Такое нарушение высших структур белка без повреждения его первичной структуры составляет сущность денатурации. При денатурации белок нередко утрачивает свои биологические свойства, в случае ферментов исчезает ферментативная активность. Современные методы исследования позволяют получить представление не только о первичной структуре белков. Есть ферменты, для которых полностью выяснено пространственное расположение атомов, составляющее их молекулу, то-  есть расшифрованы вторичная и третичная структуры. Это достигнуто благодаря применению исключительно тонкого и сложного метода, так называемого рентгеноструктурного анализа. Некоторым белкам свойственен ещё более высокий уровень структуры - четвертичная структура. Это уже надмолекулярный уровень: функционирование такого белка нуждается не в одной, а в нескольких молекулах (  чаще всего в двух или четырёх), которые вместе образуют комплекс, обладающий всеми специфическими свойствами. Каждая отдельная молекула такого белка, составляющая четвертичный комплекс, называется субъединицей. Многие ферменты построены из субъединиц. В одних случаях субъединиц сами обладают активностью, в других их субъединиц по отдельности неактивны. Субъединицы, сопоставляющие молекулу фермента, могут быть одинаковыми, но могут и отличатся друг от друга. Представление о молекуле фермента как структуре, состоящей из субъединиц ,  позволяет нам объяснить одно очень интересное и практически важное явление. Существуют ферменты, различающиеся по строению, но катализирующие одну и ту же реакцию, они называются изоферментами. Такие ферменты довольно широко распространены в организме, и их выявление имеет большое значение в медицине.

б) Одно из наиболее поразительных свойств ферментов их специфичность. Специфичность ферментов проявляется по- разному  и может быть выражена в разной степени. Прежде всего  следует различать специфичность по отношению к субстрату и к типу химической реакции, катализируемой ферментом. 

                  Специфичность по отношению к реакции. 

Каждый фермент  катализирует одну химическую реакцию  или группу реакций одного типа. Наиболее ярким проявлением этого  вида специфичности могут служить  довольно частые случаи, когда одно и то же химическое соединение выступает как субстрат действия нескольких ферментов, причём каждый из них, катализирует специфическую для него реакцию, приводит к образованию совершенно различных продуктов (смотри приложение № 1).

• В первой реакции под действием фермента оксидазы происходит окисление аминокислот. При этом аминогруппа (NH2) отделяется в форме аммиака (NH3) и образуется соединение, содержащие  кретонную группу (С=О) и называемое кетокислотой.
• Вторую реакцию катализирует декарбоксилаза. Под  влиянием этого фермента из карбоксильной группы (- СООН) отщепляется углекислота (СО2) и остаётся амин.
• Третья реакция более сложна. Она катализируется ферментом трансиминазой и состоит в переносе аминогруппы с аминокислоты на кетонокислоту. Мы видим. что исходная аминокислота имеет радикал R, а образовавшаяся в результате реакции новая аминокислота- радикал R'.

Итак, один и  тот же субстрат подвергается разным превращениям под влиянием различных  ферментов. 
 

                   Специфичность по отношению к субстрату. 

Наряду  с  только, что описанной формой специфичности фермента по отношению к катализируемой  им реакции существует и другая, тесно связанная с первой форма специфичности, выражающаяся в способности фермента атаковать субстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способен действовать только на один единственный субстрат, тогда говорят, что он обладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет на группу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называют групповой. Особый интерес представляет так называемая стереохимическая специфичность, состоящая в том, что фермент действует на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве.

Абсолютная  специфичность встречается редко.

Хорошим примером фермента , обладающего очень высокой, практически абсолютной специфичностью может служить уреаза, катализирующая  гидролиз мочевины.

H2N\        

         C=O + H2O = CO2 + 2NH3

H2N/             вода     углекислота    аммиак

мочевина

Долгое время  считалось, что мочевина является                  единственным субстратом уреазы. Но не так давно было   показано, что кристаллическая уреаза может действовать и на близкого родственника мочевины - оксимочевину, отличающуюся  наличием в молекуле одного атома кислорода.

    HOHN\

                 C=O

         H2N/

  оксимочевина

«Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз медленнее, чем гидролиз мочевины» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели жизни)

Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере  относительным.

Групповая специфичность. Она характеризует подавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению к реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Например (смотри приложение № 1), три разных фермента, действующие на аминокислоты. все они обладают групповой специфичностью, так как действуют не на какую-нибудь одну аминокислоту, а на многие, иногда на все аминокислоты.

• Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.

Стереохимическая  и оптическая специфичность имеет особое значение. Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L- аргиназа разлагает L-аргинин на L- орнитин и мочевину, но не действует на А- аргинин. Известным примером служит d и L- специфичность оксидаз аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так-  же может быть абсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющая карбобензокси -глицил-L- фенилаланин совсем не действует на субстрат с А- фенилаланином: с другой стороны, эстераза свиной печени разлагает метиловый эфир L- миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чем его А- изомер.