Контрольная работа по "Биологии"

Оглавление

2.  Какие растворы  называются изотоническими 1

16.  Что называется  изоэлектрической  точкой белка (ИЭБ) 2

22. Основные свойства  ферментов 8

34. Биохимические пути  обезвреживания токсичных  продуктов, образующихся  в кишечнике при  распаде аминокислот 18

41.  Переваривание крахмала  в желудочно-кишечном  тракте животных 21

54.  β – окисление  жирных кислот 24

70.  Вещества, участвующие  в передачи нервного  возбуждения 28

Использованная  литература 35 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

2.  Какие растворы  называются изотоническими

Являются  ли изотоническими (при  температуре 20ºС) растворы содержащие  в 100 г. Воды: а) 1.8 г. глюкозы, б) 0.92 г. глицерина. 

    Изотонические растворы (от изо... и греч. tónos — напряжение), растворы с одинаковым осмотическим давлением; в биологии и медицине — природные или искусственно приготовленные растворы с таким же осмотическим давлением, как и в содержимом животных и растительных клеток, в крови и тканевых жидкостях. В нормально функционирующих животных клетках внутриклеточное содержимое обычно изотонично внеклеточной жидкости. При сильном нарушении изотоничности растворов в растительной клетке и окружающей среде вода и растворимые вещества свободно перемещаются в клетку или обратно, что может привести к расстройству нормальных функций клетки (Плазмолиз, Тургор). Как правило, по своему составу и концентрации изотонические растворы близки к морской воде. Для теплокровных животных изотоничны 0,9%-ный раствор NaCl и 4,5%-ный раствор глюкозы. Изотонические растворы, близкие по составу, pH, буферности и другим свойствам к сыворотке крови, называются физиологическими растворами (раствор Рингера для холоднокровных животных и растворы Рингера — Локка и Рингера — Тироде для теплокровных животных).

    Глицерин (1,2,3-тригидроксипропан, 1,2,3-пропантриол, лат. варианты названий: Propantriol, Glycerol, Glycerin) — органическое соединение, представитель предельных трехатомных спиртов. Химическая формула глицерина — C3H5(OH)3. Молярная масса глицерина – 92.10.

    Глицерин  — вязкая жидкость без цвета и  запаха, сладкая на вкус. Из-за своего сладкого привкуса вещество и получило своё название (лат.> glycos [гликос] — сладкий). Смешивается с водой в любых соотношениях. Не ядовит. Температура плавления глицерина – 8°С, температура кипения – 245°С. Плотность глицерина – 1.26 г/см3. 
Химические свойства глицерина типичны для многоатомных спиртов. Из органических соединений хорошо растворяется в спирте, но не растворим в жирах, аренах, эфире и хлороформе.

    1.8 г. глюкозы содержащийся  в  100 г. Воды не является изотоническим.

    0.92 г. глицерина содержащийся  в  100 г. воды является изотоническим. 

    16.  Что называется изоэлектрической точкой белка (ИЭБ)

ИЭБ альбумина равна 4.8  белок помещен в буферный раствор с рН = 5.5

    Как будут заряжены частицы  альбумина. 

    Важное  место в биохимических исследованиях  занимает выделение индивидуальных белков из органов и тканей. Очищенные  индивидуальные белки нужны для  изучения их первичной структуры, получения  кристаллов белков с целью исследования их пространственной структуры методом  рентгеноструктурного анализа, установления взаимосвязи между первичной, пространственной структурой белка и его функцией.

    Некоторые очищенные индивидуальные белки  используют в медицине как лекарственные  препараты.  Кроме того, очищенные  ферменты часто используют в биохимических  исследованиях в качестве химических реактивов для определения веществ  в биологических жидкостях.

    Большинство методов, используемых для очистки  индивидуальных белков, основано на различиях  их физико-химических свойств, а также  возможности специфично связываться  с лигандом.

    Индивидуальные  белки различаются по своим физико-химическим свойствам: форме молекул, молекулярной массе, суммарному заряду

    молекулы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.

    Как уже говорилось выше, по форме молекул  белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки (исключение составляют мембранные белки).

    Белки - высокомолекулярные соединения, но могут  сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров (или субъединиц).

    Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах полипептидных цепей имеются α-амино- и α-карбоксильная группы, также способные к ионизации. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов Глу и Асп и катионных радикалов Лиз, Apr и Гис.

    Степень ионизации функциональных групп  этих радикалов зависит от рН среды. При рН раствора около 7 все ионогенные группы белка находятся в ионизированном состоянии. В кислой среде увеличение концентрации протонов (Н+) приводит к подавлению диссоциации карбоксильных групп и уменьшению отрицательного заряда белков: -СОО^- + Н⁺ → -СООН. В щелочной среде связывание избытка ОН" с протонами, образующимися при диссоциации NH₃⁺с образованием воды, приводит к уменьшению положительного заряда белков:

    -NH₃⁺ +ОН^- → -NH₂ + H₂O.

    Значение  рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд, называют "изоэлектрическая точка" и обозначают как pI. В изоэлектрической точке количество положительно и отрицательно заряженных групп белка одинаково, т.е. белок находится в изоэлектрическом состоянии.

    Так как большинство белков в клетке имеет в своём составе больше анионогенных групп (-СОО^-), то изоэлектрическая точка этих белков лежит в слабокислой среде. Изоэлектрическая точка белков, в составе которых преобладают катионогенные группы, находится в щелочной среде. Наиболее яркий пример таких внутриклеточных белков, содержащих много аргинина и лизина, - гистоны, входящие в состав хроматина.

    Белки, имеющие суммарный положительный  или отрицательный заряд, лучше  растворимы, чем белки, находящиеся  в изоэлектрической точке. Суммарный  заряд увеличивает количество диполей  воды, способных связываться с  белковой молекулой, и препятствует контакту одноимённо заряженных молекул, в результате растворимость белков увеличивается.

    Заряженные  белки могут двигаться в электрическом  поле: анионные белки, имеющие отрицательный  заряд, будут двигаться к положительно заряженному аноду (+), а катионные белки - к отрицательно заряженному катоду (- ). Белки, находящиеся в изоэлектрическом состоянии, не перемещаются в электрическом поле.

    На  поверхности большинства внутриклеточных  белков преобладают полярные радикалы, однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных белков. Так, протомеры олигомерных белков в области контактов друг с другом часто содержат гидрофобные радикалы. Поверхности белков, функционирующих в составе мембран или прикрепляющиеся к ним в процессе функционирования, также обогащены гидрофобными радикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде. Растворимость белков в воде зависит от всех перечисленных выше свойств белков: формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка. Кроме этого, растворимость белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в растворе других растворённых веществ. Например, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дистиллированной воде. С другой стороны, увеличение концентрации нейтральных солей может способствовать вьшадению определённых белков в осадок. Денатурирующие агенты, присутствующие в растворе, также снижают растворимость белков.

    В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле. Зная аминокислотный состав белка, можно приближенно определить изоэлектрическую точку (pI); pI является характерной константой белков. Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0, что свидетельствует о частичном преобладании кислых аминокислот. Однако в природе имеются белки, у которых значения изоэлектрических точек лежат в крайних значениях рН среды. В частности, величина рI пепсина (фермент желудочного сока) равна 1, а сальмина (основной белок из молоки семги) – почти 12.

    В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка.

    Раствор белка называется изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Для освобождения белка от посторонних ионов обычно его раствор пропускают через колонку, наполненную смесью анионо- и катионообменников. Изоионной точкой данного белка принято называть значение рН изоионного раствора этого белка:

    где [Р] – молярная концентрация белка; Z – средний заряд молекулы. Согласно этому уравнению, изоионная точка белка зависит от его концентрации. Очевидно, поэтому белок, за исключением случая, когда рI равно 7, не может быть одновременно изоэлектрическим и изоионным.

    Так как количество образующихся положительно и отрицательно заряженных групп  в белке зависит от рН , то имеется такое его значение (pI), названное изоэлектрической точкой, при котором происходит компенсация разноименных зарядов и белковая молекула, как целое , становится электронейтральной. При рН <pI макромолекула обладает положительным суммарным зарядом и будет двигаться к катоду, при рН>pI - отрицательным и будет двигаться к аноду. В изоэлектрической точке все белки имеют минимальную растворимость и происходит осаждение.