Автор работы: Пользователь скрыл имя, 19 Января 2011 в 12:29, курс лекций
6 лекций.
Міністерство освіти і науки України
Донецький державний університет економіки і торгівлі
ім.
М.Туган-Барановського
Кафедра
хімії
Біохімія
Курс лекцій для студентів денної і заочної форми навчання
Спеціальності
8.091711 “Технологія
харчування”
Донецьк
– 2006
Лекция № 1 «БЕЛКИ»
План лекции
1. Химический состав белков
Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами; этот термин введен в 1838 г. и образован от греч. слова proteos — первостепенный.
Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 45—50% сухой массы. Они содержат 50— 59% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21—24% кислорода, до 2,5% серы. Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчета количественного содержания белка. Для этого массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100 : 16 = 6,25). В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы.
Структурными блоками или мономерами белков служат a,L-аминокислоты. Общая формула a,L-аминокислот имеет следующий вид:
Аминокислоты различаются по структуре бокового радикала (R), а следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам.
В природных белках постоянно встречаются 20 следующих аминокислот: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, серин, треонин, цистеин, метионин, аргинин, лизин, гистидин, пролин, фенилаланин, тирозин, триптофан . В некоторых белках встречаются редкие аминокислоты (оксипролин, гидрокси-лизин, и др.), которые являются производными тех же 20 протеиногенных аминокислот.
Аминокислоты относятся к амфотерным электролитам: недиссоциированная форма аминокислоты в нейтральном водном растворе превращается в диполярную форму (цвиттёрион), которая способна взаимодействовать как с кислотами, так и с основаниями.
По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.
К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным относятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты — нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.
Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.
По биологическому значению аминокислоты подразделяются на заменимые, и незаменимые.
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серии, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, тирозин, аргинин, гистидин.
Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан. Для детского организма незаменимыми являются также аргинин и гистидин.
Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его биологической функцией. В настоящее время определен аминокислотный состав многих сотен белков.
Строение белковой молекулы. Образование молекулы белка происходит за счет взаимодействия карбоксильной группы аминокислотного блока одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты.
Аминокислотные остатки в молекуле белка соединены пептидными связями. Длина пептидной связи составляет 0,1325 нм, представляя собой среднюю величину между длинами одинарной С—N связи (0,146 нм) и двойной С = N связи (0,127 нм), т. е. пептидная связь частично имеет характер двойной связи. Это сказывается на свойствах пептидной группировки .
Свойства пептидной группировки:
• Пептидная группировка может существовать в двух резонансных формах (кето- и енольной).
Эти свойства пептидной группировки определяют структуру полипептидной цепи. Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков — боковых радикалов аминокислотных остатков. Полипептидная цепь имеет определенное направление, поскольку каждый из ее строительных блоков имеет разные концы: амино- и карбоксильную группы. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец). Аминокислотные остатки, за исключением последнего, в химическом отношении являются аминоацилами — радикалами аминокислот. Названия радикалов оканчиваются на -ил. Пептиды именуют по названию аминоацилов, входящих в их состав; при этом название последнего аминокислотного остатка не изменяется.
Первичная структура белка. Под первичной структурой белка понимают порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичная структура белка уникальна и детерминируется генами. К настоящему времени расшифрована первичная структура более тысячи белков из разных организмов, в том числе и человека. Миоглобин чеовека (153 аминокислотных остатка):
Гли-лей-сер-асп-гли-ыу-
Инсулин из поджелудочной железы человека, цепь А (21 аминокислотный остаток):
Гли-иле-вал-&гу-глн-цис-
Фен-вал-асн-глн-гис-лей-
Замена одного лишь аминокислотного остатка в полипептидной цепи может привести к аномальным явлениям. Примером тому служит замена в цепи гемоглобина человека остатка глутаминовой кислоты, занимающего шестое положение, на остаток валина. Результатом этого является тяжелое, передающееся по наследству заболевание — серповидноклеточная анемия.
Первичная структура белка предопределяет следующие уровни организации белковой молекулы.
Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: а-спираль и b-складчатый слой.
Модель строения a-спирали, учитывающая все свойства пептидной связи, была разработана Л. Полингом и Р. Кори (1949—1951 гг.) Полипептидная цепь сворачивается в a-спираль таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую симметрию . На каждый виток a-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Расстояние между витками или шаг спирали составляет 0,54 нм, угол подъема витка равен 26°. Формирование и поддержание a-спиральной конфигурации происходит за счет водородных связей, образующихся между пептидными группами каждого л-го и (п + 3)-го аминокислотных остатков. Хотя энергия водородных связей мала, большое количество их приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего «-спиральная конфигурация довольно устойчива. Боковые радикалы аминокислотных остатков не участвуют в поддержании «-спиральной конфигурации, поэтому все аминокислотные остатки в «-спирали равнозначны.
В природных белках существуют только правозакрученные а-спирали.
b-Складчатый слой — второй элемент вторичной структуры. В отличие от a-спирали b-складчатый слой имеет линейную, а не стержневую форму. Линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками, стоящими на разных участках полипептидной цепи. Эти участки оказываются сближенными на расстояние водородной связи между — С=О и HN-группами (0,272 нм).
Вторичная структура белка определяется первичной. Аминокислотные остатки в разной степени способны к образованию водородных связей, это и влияет на образование a-спирали или b-слоя. К спиралеобразуюшим аминокислотам относятся аланин, глутаминовая кислота, глутамин, лейцин, лизин, метионин и гистидин. Если фрагмент белка состоит главным образом из перечисленных выше аминокислотных остатков, то на данном участке сформируется a-спираль. Валин, изолейшш, треонин, тирозин и фенилаланин способствуют образованию b-слоев полипептидной цепи. Неупорядоченные структуры возникают на участках полипептидной цепи, где сконцентрированы такие аминокислотные остатки, как глицин, серии, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролил.
Во многих белках одновременно имеются и a-спирали или b-слоя. Доля спиральной конфигурации у разных белков различна. Так, мышечный белок парамиозин практически на 100% спирализован; высока доля спиральной конфигурации у миоглобина и гемоглобина (75%). Напротив, у трипсина и рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые a-структуры. Белки опорных тканей a-кератин (белок волос), коллаген (белок кожи и сухожилий) – имеют b-конфигурацию полипептидных цепей.
Третичная структура белка. Третичная структура белка — это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нашивной. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной полипептидной цепи пространственных структур, сворачивание белка приводит к образованию единственной нативной конфигурации.