Ферменты и ферментные препараты

           Федеральное агентство по образованию Российской Федерации

Нижегородский государственный  технический университет

им. Р.Е.Алексеева

Дзержинский политехнический  институт

 

Кафедра «Процессы и аппараты химической и пищевой технологии»

 

ПОЯСНИТЕЛЬНАЯ ЗАПИСКА К  КУРСОВОЙ РАБОТЕ ПО ДИСЦИПЛИНЕ «ПИЩЕВАЯ ХИМИЯ»

 «ФЕРМЕНТЫ И ФЕРМЕНТНЫЕ  ПРЕПАРАТЫ»

 

 

 

 

 

Выполнил: студентка Логинова П. В.

Группа: 09-ПИМП

Проверил: преподаватель  Пастухова Г.В.

 

 

 

 

 

г.Дзержинск, 2012

       СОДЕРЖАНИЕ.                       

                                                                                                                                              Стр.

Введение……………………………………………………………………………………..3

1История изучения ферментов………………………………………………………………4

2Классификация и номенклатура ферментов……………………………………………..6

3Ферментные препараты…………………………………………………………………....8

3.1Характеристика продукции, сырья и полуфабрикатов ферментных препаратов…..11

3.2Особенности производства и потребления готовой продукции……………………..13

4Применение ферментных препаратов в современной пищевой промышленности

и медицине…………………………………………………………………………………...18

Заключение………………………………………………………………………………..….22

Список используемой литературы………………………………………………………….23

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ВВЕДЕНИЕ.

Ферменты (от лат. fermentum – закваска), энзимы, специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме и в своём закономерном сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими ферментам. Направляя и регулируя обмен веществ, ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.

Многие специалисты, например инженеры и врачи должны знать, что такое ферменты, их роль в организме, механизмы влияния активаторов и ингибиторов ферментов, регуляцию по типу обратной связи, что обеспечивает адаптацию организма к изменяющимся условиям, а также различия ферментного состава органов и тканей, так как при различных заболеваниях (инфаркт миокарда, вирусный гепатит, рак предстательной железы и др.) происходит изменение активности органоспецифичных (маркерных) ферментов. Определение  уровня активности ферментов в сыворотке крови имеет важное значение в диагностике и в прогнозе заболеваний. Кроме того, необходимо знать о применении интактных и иммобилизованных ферментов в медицине в качестве лечебных препаратов, о роли ферментов в возникновении наследственных энзимопатий (фенилкетонурия, галактоземия и др.).

Все процессы  в живом организме - дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие - осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается  обмен  веществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы - расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному виду.

 

 

 

 

 

 

 

 

1ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ.

Термин фермент предложен  в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

В кон. ХVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен.

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной  силой, находящейся в дрожжевых  клетках.

Более ста лет назад  термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом  споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха — с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum — закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено еще несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Современные классификация  и номенклатура ферментов были разработаны  Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом  конгрессе в 1961 г. в Москве.

Необходимость систематики  номенклатуры диктовалась прежде всего стремительным ростом числа вновь открываемых ферментов, которым разные исследователи присваивали названия по своему усмотрению. Более того, одному и тому же ферменту часто давали два или несколько названий, что вносило путаницу в номенклатуру. Некоторые названия ферментов вообще не отражали тип катализируемой реакции, а при наименовании фермента исходили из названия субстрата, на который действует фермент, с добавлением окончания -аза: в частности, амилазы (ферменты, гидролизирующие углеводы), липазы (действующие на липиды), протеиназы (гидролизирующие белки) и т.д.

До 1961 г. не было и единой классификации ферментов. Трудности  заключались в том, что разные исследователи за основу классификации  ферментов брали различные принципы. Комиссией были рассмотрены 3 принципа, которые могли служить основой  для классификации ферментов  и их обозначения. Первый принцип  – химическая природа фермента, т.е. принадлежность к флавопротеинам, пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеинам, металлопротеинам и т. д. Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации, так как только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации и прямому определению. Второй принцип – химическая природа субстрата, на который действует фермент. По этому принципу трудно классифицировать фермент, так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена. В основу принятой классификации положен третий принцип – тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

Таким образом, тип катализируемой химической реакции в сочетании  с названием субстрата (субстратов) служит основой для систематического наименования ферментов. Согласно Международной  классификации, ферменты делят на шесть  главных классов, в каждом из которых  несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы).

 

Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД+ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ).

 

Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидро-геназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.

 

Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».

Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

 

Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы». Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

 

Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».

К этому же классу относят  рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные; внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз; внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д.

 

Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X : Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

3ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ.

Использование в пищевой  промышленности ферментных препаратов несомненно представляет собой одно из тех направлений, которое приведет коренной реорганизации и улучшению как технологии пищевого производства, так и качества всей его продукции. Препараты различных ферментов в настоящее время используются в 19—20 отраслях пищевой промышленности. Применение их быстро возрастает. Производство многих крупяных изделий; кондитерская промышленность; производство мяса и мясопродуктов — колбасных изделий, мясокопченостей; консервная промышленность; обработка рыбы и рыбных изделий — копченостей, продуктов обычного и пряного посолов, рыбной кулинарии; молочная промышленность, в частности, выработка сырковой массы, цельномолочных концентратов, сгущенного молока, мороженого и кремов; сыроделие; маслоделие; производство яичного порошка и сухого молока; виноделие; пивоварение; спиртовая промышленность; производство изделий из фруктов — пюре, гиков, сиропов, концентратов; производство овощепродуктов — супов, пюре, сушеных овощей; крахмалопаточная промышленность; выработка шоколада, какао, кофе; производство безалкогольных напитков, сокоморсовых изделий; приправ и ароматизирующих продуктов; некоторых кормов для животных. Важная и перспективная область применения энзиматических препаратов — это общественное питание — выработка готовых блюд, кулинарных изделий, полуфабрикатов. Отрасли, в которых используются ферменты, характеризуются большим объемом выпускаемой продукции, крупным масштабом производства. Их валовый оборот в хозяйстве составляет десятки миллиардов рублей. Сама продукция используется наиболее широко, наибольшими контингентами населения.

В основе промышленной переработки  крахмала и крахмалсодержащего сырья (картофеля, семян хлебных злаков) лежит превращение полисахарида в сахара и декстрины, которые  используются в изготовлении большого числа пищевых продуктов и  напитков, а также являются источником углерода при ферментациях. Ферментативный гидролиз крахмала осуществляется с  помощью амилаз.

Основной операцией в  технологии хлебобулочных изделий  является брожение теста, вызываемое дрожжами; его цель — разрыхление теста  за счет диоксида углерода, выделяемого  при сбраживании сахаров. В этом процессе амилазы играют исключительно  большую роль. Активность амилаз в  муке обусловливает ее сахарообразующую способность; от нее зависит интенсивность брожения теста, количество остаточных сахаров в нем и, в конечном счете, качество хлебобулочных изделий.

Гидролиз крахмала в сбраживаемые сахара в технологии продуктов брожения (пива и спирта) осуществляется под действием амилаз солода. Для экономии солода в пивоварении применяют несоложеное сырье. Неблагоприятные изменения и осложнения в процессе приготовления пивного сусла на несоложеном сырье можно устранить с помощью ферментных препаратов. Добиться наиболее полного превращения крахмала в сбраживаемые сахара в технологии спирта позволяют грибные амилазы.