Шпаргалка по "Биохимии"

1 Белки.  Распространение в природе. Функции  белков.

 Белки - это биологические  макромолекулы, обладающие разнообразными  функциями в клетке. Это ферменты, антитела, гормоны. Структурными  единицами белков являются аминокислоты.  В белках аминокислотные остатки  соединены друг с другом  пептидной  связью в длинные полипептидные  цепи. Пептилдгные связи образуются между a-NH₂-группой первой и карбоксильной группой (СООН) второй аминокислоты, Эта связь называется также амидной. Белки принимают участие практически во всех физиологических процессах живых организмов. Это обусловлено тем, что белки выполняют в организме разнообразные функции. Рассмотрим некоторые функции белков.

Ферментативный  катализ. В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими биокатализаторами – ферментами. Химические превращения, протекающие в условиях in vivo,  практически все являются каталитическими процессами. Практически все известные в настоящее время ферменты – это белки, за исключением рибозимов. ( Рибозимы будут рассмотрены в теме “нуклеиновые кислоты”). На основании этого можно утверждать, что белки определяют ход химических превращений в биологических системах. Если бы белки обладали только этой одной функцией, то и тогда они были бы одними из наиболее важных биологических макромолекул.

Транспортная  функция. Транспорт многих небольших молекул и ионов осуществляется специфическими белками. Например, белок плазмы альбумин осуществляет транспорт жирных кислот, ионов некоторых металлов, билирубина. Перенос кислорода к тканям  происходит с участием белка эритроцитов гемоглобина. За транспорт атомов железа ответственен  белок плазмы крови трансферрин.

Запасная  функция (накопление). Некоторые белки, связывая атомы ионы  запасают их для нужд организма. Например, миоглобин белок мышц связывая молекулу кислорода запасает его в мышцах. Концентрация кислорода, запасенного в результате связывания с миоглобином,  у морских животных, например тюленей, китов позволяет им долгое время находится под водой. Другой белок, выполняющий запасную функцию, – ферритин, который связывает атомы железо  и накапливает его.

Двигательные  функции. Все двигательные функции живых организмов осуществляются при участии белков. Например, сокращение мышц обеспечивается скольжением двух типов белковых нитей относительно друг друга.

Механическая  опора. Высокая упругость кожи обеспечивается фибриллярным белком коллагеном.

Защитная  функция.  Защита организма от воздействий патогенов окружающей среды обеспечивается специфической иммунной системой. Основными компонентами этой системы являются белки. Например, антитела  - это высокоспецифические белки, иммуноглобулины, которые способны узнавать и связывать чужеродные для организма вещества. Распространение: Белки регуляторы (гормоны, цитокины , инсулин, интерфероны,             интерлейкин). Белки – катализаторы (ферменты пепсин, трипсин, рнк-аза, ДНК-аза). Защитные белки(иммуноглобулины). Белки-рецепторы ( родопсин).Двигательные белки ( актин,миозин). Структурные белки

( коллаген, кератин, эластин,  фиброин). Транспортные белки ( гемоглобин,цитохромы, мембранная атф-аза).

Антибиотики (актиноксантин, колацин). Токсины (ботулинистический , столбняка). Запасные белки (казеин,зеин,глиадин, овальбумин)

ф2. Аминокислоты - структурные компоненты белков. Особенности строения.

Структурными элементами, “строительными блоками” белков являются a-аминокислоты. Аминокислоты - это органические гетерофункциональные соединения, которые содержат две различные функциональные группы - карбоксильную  (-СООН) и аминогруппу (-NH₂). В общем виде a-аминокислоты можно записать так :

                                               a

                                          R-CH-COOH.

                                               ê

                                              NH₂

Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2) группы, которые связаны с одним и тем же атомом углерода. К атому углерода присоединяется боковая цепь — какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства. У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа; эти аминокислоты называются нейтральными. Существуют, однако, и основные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой.  Известно около 200 аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков. Это так называемые основные, или белокобразующие (протеиногенные), аминокислоты.  В зависимости от вида радикала основные аминокислоты делят на три группы: 1) неполярные (аланин, метионин, валин, про-лин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин); 2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серии, глицин, тирозин, треонин, цистеин); 3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин — положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислоты — отрицательно).  Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными или гидрофильными, что придает белкам соответствующие свойства, которые проявляются при образовании вторичной, третичной и четвертичной структур белка.  У растений все необходимые аминокислоты синтезируются из первичных продуктов фотосинтеза. Человек и животные не способны синтезировать ряд протеиногенных аминокислот и должны получать их в готовом виде вместе с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; атакже аргинин и гистидин — незаменимые для детей, В растворе аминокислоты могут выступать в роли как кислот, так и оснований, т. е. они являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа -СООН способна отдавать протон, функционируя как кислота, а аминная - NH2 — принимать протон, проявляя таким образом свойства основания.  Пептиды. Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты.  Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид, а связь -CO-NH- называется пептидной связью:

Свойства аминокислот. Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков, кроме глицина, обладают оптической активностью. Это обусловлено наличием ассиметрического атома углерода. Оптическая активность органических соединений – это способность вращать плоскость поляризованного света вправо или влево. Для обозначения направления вращения используют знаки “+” и “-”. Если раствор аминокислоты вращает плоскость поляризованного света вправо, то перед его названием ставят знак “+”, а если влево, то знак “-”. При определении оптического вращения всегда надо указывать условия, в которых проводились измерения (растворитель, температуру).Если аминокислоты получают при гидролизе белков, то они сохраняют свою оптическую активность. В случае получения аминокислот химическим синтезом, ее обычно получают в неактивной форме. Такая форма обычно состоит из эквимолярной смеси L- и D-изомеров, обозначается как DL  и называется рацематом. Рацемизация. Согласно классической теории стериохимии в том случае, когда два заместителя при ассиметрическом атоме углерода обмениваются местами, соответствующие соединения превращаются в его оптический антипод. Следовательно, его оптическое вращение изменяет знак.

3. Углеводы. Распространение в природе.  Функции углеводов.

Углеводы – это большой  класс органических соединений, которые  широко распространены в живой природе. Эти биомолекулы играют важную роль в метаболизме. Так, катаболические и анаболические процессы углеводов находятся в центре химической активности  живой клетки. Широкое распространение углеводы получили в жизни человека как природные продукты, как сырье для промышленности, например, текстильной. Углеводами являются широко используемые человеком такие продукты например, как сахароза, целлюлоза, крахмал. Биологическая роль углеводов определяется  функцией, которую выполняют эти соединения в организме.

Функции углеводов следующие:

Углеводы являются носителями и хранителями химической энергии  в клетке. Например, при окислении 1 г углеводов выделяентся 4 ккал. Энергия, которая выделяется при окислительном катаболизме углеводов, используется в клетке при синтезе, например, белков, липидов.

Углеводы являются носителями и хрпанителями атомов углерода, необходимых для процессов анаболизма, протекающих в клетке. Например, атомы углерода необходимы организму при синтезе различных биомакромолекул.

Углеводы выполняют структурную  функцию. Они являются компонентами стенок растительных и бактериальных  клеток, оболочек животных клеток. При  этом они выполняют  опорную функцию.

Углеводы являясь компонентами стенок клетки, компонентами сложных белков,  являются антигенными детерминантами, т.е. наличие углеводных меток на поверхности клеток или макромолекул позволяет организму отличить свои макромолекулы, свои клетки от чужих, располагаясь на поверхности молекулы белка обеспечивают ее защиту от разрушающего действия внешней среды.

Углеводные компоненты клеточных  стенок могут служить рецепторами  для специфического узнавания регуляторов  метаболизма таких как гормоны, токсины, медиаторы при передаче нервных импульсов.

Углеводы предохраняют кровь  млекопитающих от  свертывания, у  некоторых рыб от замерзания. Углеводы обусловливают слизистую консистенцию веществ, покрывающих эпителиальную  ткань дыхательных и пищеварительных  путей, обеспечивают смазку суставов и  в других местах.

Углеводы и их производные  являются различными физиологически активными  веществами, например антибиотиками, витаминами. Так, витамин С относится к производным углеводов.

5.Общая  классификация углеводов. Классификация  моносахаридов.

Углеводы -альдегидные или кетонные производные полиатомных (содержащих более одной ОН-группы) спиртов или соединения, при гидролизе которых образуются эти производные.

Согласно принятой в настоящее  время классификации, углеводы подразделяются на три основные группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

Моносахариды— органические соединения, одна из основных групп углеводов; самая простая форма сахара; являются обычно бесцветными, растворимыми в воде, прозрачными твердыми веществами. Некоторые моносахариды обладают сладким вкусом. Моносахариды — стандартные блоки, из которых синтезируются дисахариды, (такие, как сахароза,мальтоза,лактоза) олигосахариды и полисахариды (такие, как целлюлоза и крахмал), содержат гидроксильные группы и альдегидную (альдозы) или кетогруппу (кетозы). Каждый углеродный атом, с которым соединена гидроксильная группа (за исключением первого и последнего) является хиральным, давая начало многим изомерным формам. Например, галактоза и глюкоза — альдогексозы, но имеют различные химические и физические свойства. Моносахариды, как и все углеводы, содержит альдегидную группу.

Классификация моносахаридов

они подразделяются:

на стереоизомеры по конформации асимметричных атомов углерода – например, L- и D-формы, в зависимости от конформации НО-группы первого атома углерода – α- и β-формы, в зависимости от числа содержащихся в их молекуле атомов углерода – триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы, октозы, в зависимости от присутствия альдегидной или кетоновой группы – кетозы и альдозы.

6.Классификация   белков: простые и сложные белки.  Глобулярные и фибриллярные белки.  Характеристика. Примеры.

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Белки по составу делятся  на простые и сложные.

Простые белки построены  из остатков аминокислот и при  гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Сложные белки – это  двухкомпонентные белки, которые состоят  из какого-либо простого белка и  небелкового компонента, называемого  про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки в свою очередь  делятся на основании некоторых  условно выбранных критериев  на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

По форме молекулы и  особенностям пространственной структуры  белки делятся на две группы: глобулярные  и фибриллярные. Форма глобулярных  белков близка к сферической или эллипсоидной. Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей; глобулярные белки несравненно более разнообразны по функциям. Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).

Большинство фибриллярных белков обладают особым свойством — в  формировании их пространственной структуры  участвуют, кроме слабых связей, ковалентные  непептидные связи, тогда как в глобулярных белках основной вклад в стабилизацию конформации молекулы вносят слабые нековалентные взаимодействия. Глобулярные белки́ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка)

Глобулярная структура белков обусловлена гидрофобно-гидрофильными  взаимодействиями.