Химические элементы в окружающей среде и в организме человека

Mn 

МnО 

МnO2 

Mn2O7 

Мn(ОН)2 

Мn(ОН)4 

НМnO4 

Основной 

Амфотерный 

Кислотный 
 

В ряду d-элементов  в высшей степени окисления в  периоде слева направо кислотный  характер соединений возрастает oт Sc к Zn:

Sc2O3 

TiO2 

Сr2О3 

Sc(OH)3 

Н2ТiО3 

Н2СrО4 

Основной 

Амфотерный 

Кислотный 
 

В низшей степени  окисления +2 соединения проявляют основные свойства. В группах сверху вниз усиливается основной характер: 

  

2.3.3. Реакции комплексообразования 

В организме d-элементы представлены как микроэлементы, существующие или в виде гидратированных, гидролизованных ионов; но чаще в виде бионеорганических комплек­сов. Они выступают в качестве сильных комплексообразователей, что обусловлено нали­чием на d-подуровне предвнешнего уровня валентных электронов. Например, в комплексе [CdCl4]2-. Но чаще способность образовывать комплексные соединения обусловлена на­личием в их атомах свободных орбиталей (одной s-, трех р- и пяти d-орбиталей), проявляя координационное число равное 6, реже 2, 3, 5 и 8 для образования координационной связи с полидентными лигандами с образованием комплексных соединений хелатного типа (биокастеров, металлопорфириновых комплексов, гетеровалентных и гетероядерных соединений). (Смотрите тему «Комплексные соединения», раздел 5.2 и 5.3). 

2. 3. 4. Склонность  ионов d-элементов к гидролизу  и полимеризации 
 

В кислых средах ионы d-элемента находятся в виде  гидратированных ионов [М(Н2О)m]n+. При повышении рН гидратированные ионы многих d-элементов вследствие большого заряда и небольшого размера иона обладают высоким поляризующим влиянием на молекулы воды, акцепторной способностью к гидроксид-ионам, подвергаются гидролизу катионного типа, образуют прочные ковалентные связи с ОН-. Процесс заканчивается либо образованием основных солей [М(ОН)m](m-n)+, либо нерастворимых гидроксидов М(ОН)n, либо гидроксокомплексов [М(ОН)m](n-m)-. Процесс гидролитического взаимодействия может протекать с образованием многоядерных комплексов в результате реакции полимеризации.  

2. 4. Биологическая  роль d-элементов (переходных элементов) 

2. 4. 1. Микроэлементы  и ферменты. Представление о металлоферментах. Специфические и неспецифические ферменты. Роль ионов металлов в ферментах. Горизонтальное сходство в биологическом действии d-элементов.Синергизм и антагонизм элементов. 

Элементы, содержание которых не превышает 10-3%, входят в  состав ферментов, гормонов, витаминов  и других жизненно важных соединений. Для белкового, углеводного и  жирового обмена веществ необходимы: Fe, Co, Mn, Zn, Мо, V, В, W; в синтезе белков участвуют: Mg, Мn, Fe, Со, Си, Ni, Сr, в кроветворении – Со, Ti, Си, Mn, Ni, Zn ; в дыхании - Mg, Fe, Сu, Zn, Mn и Co. Поэтому микроэлементы нашли широкое применение в медицине, в качестве микроудобрений для полевых культур, подкормки в животноводстве, птицеводстве и рыбоводстве. Микроэлементы входят в состав большого числа биорегуляторов живых систем, в основе которых лежат биокомплексы. Ферменты – это особые белки, которые действуют как катализаторы в биологических системах. Ферменты – уникальные катализаторы, обладающие непревзойденной эффективностью действия и высокой селективностью. Пример эффективности протекания реакции разложения перекиси водорода 2Н2О2 ® 2Н2О +О2 в присутствии ферментов приведен в таблице 6. 

Таблица 6. Энергия  активации (Ео) и относительная скорость реакции разложения Н2О2 при отсутствии и в присутствии различных катализаторов

Катализатор 

Еа кДж/моль 

Относительная скорость реакция при 300 к. 

Без катализатора 

70 

1 

Pt (гетерогенный) 

45 

2·103 

Ионы железа (гомогенный) 

42 

8·103 

Каталаза  

7 

9·103 
 

В настоящее время  известно более 2000 ферментов, многие из которых катализируют одну реакцию. Активность большой группы ферментов  проявляется только в присутствии  определенных соединений небелковой природы, называемых кофакторами. В качестве ко­факторов выступают ионы металлов или органические соединения. Примерно третья часть ферментов активируется переходными металлами.  

Ионы металлов в  ферментах выполняют ряд функций: являются электрофильной группой активного центра фермента и облегчают взаимодействие с отрицательно заряженными участками молекул субстрата,  формируют каталитически активную конформацию структуры фермента (в формировании спиральной структуры РНК, участвуют ионы цинка и марганца),  участвуют в транспорте электронов (комплексы переноса электрона). Способность иона металла выполнять свою роль в активном центре соответствующего фермента зависит от способности иона металла к комплексообразованию,   геометрии и устойчивости образуемого комплекса. Это обеспечивает повышение селективности фермента по отношению к субстратам, активации связей в ферменте или субстрате посредством координации и изменении формы субстрата в соответствии со стерическими требованиями активного центра.  

Биокомплексы различаются по устойчивости. Одни из них настолько прочны, что постоянно находятся в организме и выполняют определенную функцию. В тех случаях, когда связь кофактора и белка фермента прочна и разделить их трудно, его называют «простетической группой». Такие связи обнаружены в ферментах, содержащих гем-комплексное соединение железа с производным порфина. Роль металлов таких комплексов высокоспецифична: замена его даже на близкий по свойствам элемент приводит к значительной или полной утрате физиологической активности. Данные ферменты относят к специфическим ферментам.  

Примерами таких  соединений является хлорофилл, полифенилоксидаза, витамин В12, гемоглобин и некоторые металлоферменты (специфические ферменты). Немногие ферменты  участвуют только в одной определенной или единственной реакции. 

Каталитические свойства большинства ферментов определяются активным центром, образуемым разными  микроэлементами. Ферменты синтезируются  на период выполнения функции. Ион металла  выполняет роль активатора и его можно заменить ионом другого металла без потери физиологической активности фермента. Такие отнесены к неспецифическим ферментам. 

Ниже приведены  ферменты, в которых ионы различных  металлов выполняют сходные функции. 

Таблица 7. Ферменты, в которых ионы различных металлов выполняют сходные функции

Фермент 

Микроэлементы, активирующие фермент 

Карбоксилаза 

Mn2+, Co2+, Cu2+, Fe2+, Ca2+, Zn2+ 

Полипептидаза 

Zn2+, Co2+ 

Лецитиназа 

Zn2+, Mg2+, Co2+, Zn2+, Mn2+ 

Аргиназа 

Co2+, Mn2+, Ni2+, Fe2+ 
 

Один микроэлемент может активировать работу различных  ферментов, а один фермент может  быть активирован различными микроэлементами. Наибольшую близость в биологическом  действии оказывают ферменты с микроэлементами  в одинаковой степенью окисления +2. Как видно для микроэлементов переходных элементов в их биологическом действии характерно больше горизонтальное сходство, чем вертикальное в периодической системе Д.И. Менделеева (в ряду Ti-Zn).Пpи решeнии вопроса о применении того или иного микроэлемента необходимо учитывать не только наличие подвижных форм этого элемента, но и других, имеющих одинаковую степень окисления и способных заменять друг друга в составе ферментов.  

Промежуточное положение  между специфическими и неспецифическими ферментами занимают некоторые металлоферменты. Ионы металлов выполняют функцию кофактора.  Повышение прочности биокомплекса фермента повышает специфичность его биологического действия.  На эффективность ферментативного действия иона металла фермента оказывает влияние его степень окисления. По интенсивности влияния микроэлементы расположены в следующий ряд:  

Ti4+®Fe3+®Cu2+®Fe2+®Mg2+®Mn2+. Ион Мn3+ в отличии от иона Мn2+, очень прочно связан с белками, причем преимущественно с кислородосодержащими группами совместно Fe3+ входит в состав металлопротеинов.  

Микроэлементы в  комплексонатной форме выступают в организме в качестве фактора, определяющего, по-видимому, высокую чувствительность клеток к микроэлементам путем их участия в создании высокого градиента концентрации.  Значения атомных и ионных радиусов, энергий ионизации, координационных чисел, склонность к образованию связей с одними и теми же элементами в молекулах биолигандов обусловливают эффекты, наблюдаемые при взаимном замещении ионов: может происходить с усилением (синергизм), так и с угнетением их биологической активности (антагонизм) замещаемого элемента.  Ионы d-элементов в степени окисления +2 (Mn, Fe, Co, Ni, Zn) имеют сходные физико-химические характеристики атомов (электронную структуру внешнего уровня, близкие радиусы ионов, тип гибридизации орбиталей, близкие значения констант устойчивости с биолигандами). Сходство физико-химических характеристик комплексообразователя определяет близость их биологического действия и взаимозаменяемость. Указанные выше переходные элементы стимулируют процессы кроветворения, усиливают процессы обмена веществ. Синергизм элементов в процессах кроветворения связан возможно, с участием ионов этих элементов в различных этапах процесса синтеза форменных элементов крови человека. 

Для s - элементов I группы характерен по сравнению с другими элементами своего периода небольшой заряд ядер атомов, невысокий потенциал ионизации валентных электронов, большой размер атома и увеличение его в группе сверху вниз. Все это определяет состояние их ионов в водных растворах в виде гидратированных ионов. Наибольшее сходство лития с натрием обусловливает их взаимозаменяемость, синергизм их действия. Деструктирующие свойства в водных растворах ионов калия, рубидия и цезия, обеспечивает их лучшую мембранопроницаемость, взаимозаменяемость и синергизм их действия. Концентрация К+ внутри клеток в 35 раз выше чем вне ее, а концентрация Na+ во внеклеточной жидкости в 15 раз больше чем внутри клетки. Эти ионы в биологических системах являются антагонистами. s - Элементы II группы в организме находятся в виде соединений образованных фосфорной, угольной и карбоновых кислотами. Кальций, содержащийся в основном в костной ткани, по своим свойствам близок к стронцию и барию, которые могут замещать его в костях. При этом наблюдаются как случаи синергизма, так и антагонизма. Ионы кальция являются также антагонистами ионов натрия, калия и магния. Сходство физико-химических характеристик ионов Ве2+ и Mg2+ обусловливает их взаимозаменяемость в соединениях, содержащих связи Mg–N и Mg–О. Этим можно объяснить ингибирование магнийсодержащих ферментов при попадании в организм бериллия. Бериллий - антагонист магния. Следовательно, физико-химические свойства и биологическое действие микроэлементов определяются строением атомов. Большинство биогенных элементов - это члены второго, третьего и четвертого периодов периодической системе Д.И. Менделеева. Это относительно легкие атомы, со сравнительно небольшим зарядом ядер их атомов. 

2. 4. 2. Роль соединений  переходных элементов в переносе  электронов в живых системах. 

В живом организме  многие процессы имеют циклический, волнообразный характер. Химические процессы, лежащие в их основе, должны быть обратимы. Обратимость про­цессов определяется взаимодействием термодинамических и кинетических факторов. К обратимым относятся реакции, имеющие константы от 10-3 до 103 и с небольшим значением DG0 и DЕ0 процесса. При этих условиях концентрации исходных веществ и продуктов реакции могут находиться в соизмеримых концентрациях и при изменении их в некотором диапазоне можно добиваться обратимости процесса. С кинетических позиций должны быть низкие значения энергии активации. Поэтому удобным переносчиком электронов в живых системах являются ионы металлов (железо, медь, марганец, кобальт, молибден, титан и другие). Присоединение и отдача электрона вызывают изменения лишь электронной конфигурации иона металла, не изменяя, существенно, структуру органической составляющей комплекса. Уникальная роль в живых системах отведена двум окислительно-восстановительным системам: Fe3+/Fe2+ и Cu2+/Cu+. Биолиганды стабилизируют в большей степени в первой паре окисленную форму, а во второй пape – преимущественно восстановленную. Поэтому у систем, содержащих железо, формальный потенциал всегда ниже, а у систем, содержащих медь, часто выше окислительно-восстановительные системы, имеющие в своем составе медь и железо, перекрывают широкий диапазон потенциалов, что позволяет им со многими субстратами вступать во взаимодействие, сопровождающиеся умеренными изменениями DG0 и DЕ0, что отвечает условиям обратимости. Важным этапом обмена веществ является отщепление водорода от питательных веществ. Атомы водорода переходят при этом в ионное состояние, а отделенные от них электроны поступают в дыхательную цепь; в этой цепи, переходя из одного соединения к другому, они отдают свою энергию на образование одного из основных источников энергии аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ), а сами, в конечном счете, попадают к молекуле кислорода и присоединяются к ней, образуя молекулы вода. Мостиком, по которому осциллируют электроны, служат комплексные соединения железа с порфириновым ядром, аналогичные по составу гемоглобину [4, раздел 3.2]. 
 

Большая группа железосодержащих ферментов, которые катализируют процесс  переноса электронов в митохондриях, называется цитохромами (ц. х.), Всего известно около 50 цитохромов. Цитохромы представляют собой железопорфирины, в которых все шесть орбиталей иона железа заняты донорными атомами, биолиганда.  Различие цитохромов только в составе боковых цепей порфиринового кольца. Вариации в структуре биолиганда вызывает различие в величине формальных потенциалов. Все клетки содержат по крайней мере три близких по строению белка, названных цитохромами а, b, с. В цитохроме с связь с гистидиновым остатком полипептидной цепи, осуществляется через порфириновое ядро Свободное координационное место в ионе железа занято метиониновым остатком полипептидной цепи: