Аминакислоты и гемоглобин

• Аминокислоты
• Гемоглобин

• Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколькоаминогрупп. В зависимости от природы кислотной функции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например H2N(CH2)5COOH, аминосульфоновые, например H2N(CH2)2SO3H, аминофосфоновые, H2NCH[P(O)(OH)2]2,аминоарсиновые, например, H2NC6H4AsO3H2.Согласно правилам ИЮПАК название аминокислот производят от названиясоответствующей  кислоты; взаимное расположение в углеродной цепикарбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в некоторых случаях- греческими буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиямиаминокислот.

Аминокислоты Любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой. Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a-положении к карбоксильной группе. Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров - белков. В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1. Для больных фенилкетонурией незаменимой аминокислотой является также тирозин (см. табл. 1). Таблица 1 Незаменимые аминокислоты R-CHNH2COOH Название (сокращение) R изолейцин (ile, ileu) CH3CH2CH(CH)3- лейцин (leu) (CH3)2CHCH2- лизин (lys) NH2CH2CH2CH2CH2- метионин (met) CH3SCH2CH2- фенилаланин (phe) C6H5CH2- треонин (thr) CH3CH(OH)- триптофан (try) валин (val) (CH3)2CH- тирозин (tyr) Аминокислоты называют обычно как замещенные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот обычно применяются тривиальные названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп. СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ 1. Гидролизом белков можно получить около 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, че остальные, и эти кислоты удается выделить довольно легко – с помощью ионообменных смол. 2. Из галогензамещенных кислот. Один из наиболее распространенных методов синтеза a-аминокислот заключается в аммонолизе a-галогензамещенной кислоты, которую обычно получают по реакции Геля-Фольгарда-Зелинского: Этот метод можно модифицировать, получая a-бромзамещенную кислоту через малоновый эфир: Ввести аминогруппу в эфир a-галогензамещенной кислоты можно с помощью фталимида калия (синтез Габриэля): 3. Из карбонильных соединений (синтез Штреккера). Синтез a-аминокислот по Штреккеру состоит в реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия (это усовершенствование метода предложено Н.Д. Зелинским и Г.Л. Стадниковым). Реакции присоединения - отщепления с участием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует с цианистым водородом, образуя a-аминонитрил.

 В результате его  гидролиза образуется a-аминокислота. Химические свойства аминокислот Все a-аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный a-углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров: Было доказано, что почти все природные a-аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при a-углеродном атоме. a-Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L-конфигурация, а a-углеродному атому (+)-серина - D-конфигурация. При этом, если проекция a-аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R - внизу, у L-аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D-аминокислоты - справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем a-аминокислотам, обладающим хиральным a-углеродным атомом. Из рисунка видно, что L-аминокислота может быть правовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала. Подавляющее большинство a-аминокислот, встречающихся в природе, относится к L-ряду. Их энантиоморфы, т.е. D-аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами. Согласно номенклатуре (R,S), большинство «природных» илиаминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет-бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте. 2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы a-аминокислоты образуется амид.

 Реакция лучше идет  в основной среде, так как  при этом обеспечивается высокая  концентрация свободного амина. 3. образование сложных эфиров. Карбоксильная  группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле: Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из a-аминокислот, называются пептидами или полипептидами.

 Амидная связь в  таких полимерах называется пептидной  связью. Полипептиды с молекулярной  массой не меньше 5000 называют  белками. В состав белков входит  около 25 различных аминокислот.  При гидролизе данного белка  могут образовываться все эти  аминокислоты или некоторые из  них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка.  Уникальная последовательность  аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется  первичной структурой белка. Особенности  скручивания цепей белковых молекул  (взаимное расположение фрагментов  в пространстве) называются вторичной  структурой белков. Полипептидные  цепи белков могут соединяться  между собой с образованием  амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок.аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет-бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте. 2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы a-аминокислоты образуется амид. Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина. 3. образование сложных эфиров. Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле: Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из a-аминокислот, называются пептидами или полипептидами. Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью. Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками. В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данного белка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка. Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка. Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков. Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок.

• Гемоглобин - это сложный белок, который входит в состав эритроцитов и участвует в процессе транспорта кислорода и углекислого газа между легкими и клетками других органов. Существуют нормы содержания гемоглобина: у мужчин - 135-160 г/л, а у женщин 120-140 г/л. Уровень гемоглобина в крови может, как снижаться, так и повышаться. Пониженный гемоглобин свидетельствует о наличии такого заболевания как железодефицитная анемия, повышенный же гемоглобин также может свидетельствовать об имеющихся проблемах со здоровьем. Специалисты различают различные формы гемоглобина: гликированный, фетальный. Фетальный гемоглобин или гемоглобин новорожденных характеризуется высокими показателями, которые постепенно снижаются к концу третьего месяца жизни ребенка. Обычно фетальный гемоглобин разрушается и практически полностью заменяется на взрослый гемоглобин, когда ребенку исполняется год. Присутствие фетального гемоглобина в крови взрослого человека может быть показателем развития серьезных заболеваний. Уровень гемоглобина может повышаться после интенсивных физических нагрузок, спортивных занятий. Такое явление довольно часто диагностируется у лыжников, альпинистов, а также после высотных полетов у пилотов. Проживание в определенной местности также оказывает влияние на уровень гемоглобина в крови. Так для жителей высокогорья повышенный гемоглобин является характерным явлением. Гемоглобин в данном случае повышается рефлекторно, то есть в ответ на разряженный воздух. После длительного пребывания на свежем воздухе показатели гемоглобина могут тоже повышаться. Довольно часто повышенный гемоглобин наблюдается у заядлых курильщиков. Гликированная форма гемоглобина образуется при присоединении к белку гемоглобина глюкозы. Рост такой формы гемоглобина сопровождается повышенными показателями сахара в крови, которые возникают при сахарном диабете. Выявление высоких титров гликированного гемоглобина может быть свидетельством наличия у человека данного заболевания. Повышенный гемоглобин может свидетельствовать о наличии заболеваний крови и потенциальной вероятности имеющихся онкологических заболеваний. Повышенный гемоглобинвыступает симптомом таких заболеваний как сердечно-легочная недостаточность, врожденные пороки сердца, кишечная непроходимость; может проявляться при ожогах и свидетельствовать о сгущении крови. Также повышенный гемоглобин указывает на наличие такого заболевания как эритроцитоз, при котором происходит увеличение количества эритроцитов в крови. При выявлении повышенного гемоглобина врач может назначить дополнительные анализы. Для снижения уровня гемоглобина рекомендуется соблюдать диету, ограничивающую поступление в организм животного белка. Особенно это касается красного мяса, печени и субпродуктов. Чтобы обеспечить организм необходимым количеством белка лучше отдавать предпочтение курятине, сое и бобовым. Диета при повышенном гемоглобине подразумевает и ограничение жирной пищи. Это связано с тем, что у больного в таком состоянии вязкость крови повышена, и поступление в организм большого количества жиров может привести к образованию бляшек в сосудах. Лучше остановить свой выбор на морепродуктах. Содержащиеся в рыбе полиненасыщенные жирные кислоты Омега-6 и Омега-3 несколько разжижают кровь и укрепляют стенки сосудов. При повышенном гемоглобине не следует принимать какие-либо витаминные комплексы без консультации с лечащим врачом. Чаще всего они содержат в своем составе фолиевую кислоту, медь, витамины группы В, которые повышают усвоение железа и уровень гемоглобина. Для нормализации гемоглобина врач может назначать препараты, которые нормализуют свертываемость крови, разжижают ее. Однако самостоятельное назначение таких препаратов не допустимо, так как они могут оказать неблагоприятные побочные эффекты.