Белки, жиры, углеводы

Медицинский колледж»

 
 
 
 

РЕФЕРАТ 
 

дисциплина: Биорганическая химия

тема: Белки, жиры, углеводы 
 
 
 

Выполнила: Дымченко О.И.

Проверила: Хазанова Т.А.

Группа 1-3 
 
 
 

  2010

Жиры 

      Жиры, или триглицериды — природные  органические соединения, полные сложные  эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот; входят в класс липидов. 

      Наряду  с углеводами и белками, жиры —  один из главных компонентов клеток животных, растений и микроорганизмов. 

      Жидкие  жиры растительного происхождения  обычно называют маслами — так  же, как и сливочное масло. 

      Состав, структура жиров 

      Состав  жиров отвечает общей формуле: 

CH2-O-C(O)-R¹

|

CH-О-C(O)-R²

|

CH2-O-C(O)-R³, 

где R¹, R² и R³ — радикалы (иногда —  различных) жирных кислот. 

      Природные жиры содержат в своём составе  три кислотных радикала, имеющих неразветвлённую структуру и, как правило, чётное число атомов углерода (содержание «нечетных» кислотных радикалов в жирах обычно менее 0,1 %). 

      Жиры  гидрофобны, практически нерастворимы в воде, хорошо растворимы в органических растворителях и обычно плохо растворимы в спирте. 
 

      Природные жиры содержат следующие жирные кислоты: 

• Насыщенные:

стеариновая (C17H35COOH)

пальмитиновая (C15H31COOH) 

• Ненасыщенные:

пальмитолеиновая (C15H29COOH, 1 двойная связь)

олеиновая (C17H33COOH, 1 двойная связь)

линолевая (C17H31COOH, 2 двойные связи)

линоленовая (C17H29COOH, 3 двойные связи)

арахидоновая (C19H31COOH, 4 двойные связи, реже встречается) 
 

      Животные  жиры 

      Чаще  всего в животных жирах встречаются  стеариновая и пальмитиновая  кислоты, ненасыщенные жирные кислоты представлены в основном олеиновой, линолевой и линоленовой кислотами. Физико-химические и химические свойства жиров в значительной мере определяются соотношением входящих в их состав насыщенных и ненасыщенных жирных кислот. 

      Растительные  масла 

      В растениях жиры содержатся в сравнительно небольших количествах, за исключением  семян масличных растений, в которых  содержание жиров может быть более 50 %. 

      Гидролиз  жиров 

      Расщепление жиров на глицерин и жирные кислоты  проводится обработкой их щёлочью — (едким натром), перегретым паром, иногда — минеральными кислотами. Этот процесс называется омылением (см. Мыло). 

      Свойства  жиров 

      Энергетическая  ценность жира приблизительно равна 9,1 ккал на грамм, что соответствует 38 кДж/г. Таким образом, энергия, выделяемая при расходовании 1 грамма жира, приблизительно соответствует, с учетом ускорения свободного падения, поднятию груза массой 3900 кг на высоту 1 метр. 

      При сильном взбалтывании с водой  жидкие (или расплавленные) жиры образуют более или менее устойчивые эмульсии (см. гомогенизация). Природной эмульсией жира в воде является молоко. 

      Пищевые свойства жиров 

      Жиры  являются одним из основных источников энергии для млекопитающих. Эмульгирование жиров в кишечнике (необходимое  условие их всасывания) осуществляется при участии солей жёлчных кислот. Энергетическая ценность жиров примерно в 2 раза выше, чем углеводов, при условии их биологической доступности и здорового усвоения организмом. Жиры выполняют важные структурные функции в составе мембранных образований клетки, в субклеточных органеллах. 

      Благодаря крайне низкой теплопроводности жир, откладываемый  в подкожной жировой клетчатке, служит термоизолятором, предохраняющим организм от потери тепла (у китов, тюленей  и др.). 

      Применение  жиров

• Пищевая промышленность
• Фармацевтика
• Производство мыла и косметических изделий
• Производство смазочных материалов

 

      Белки́  

      Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной  связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

      Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции  других биополимеров — полисахаридов  и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций  и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. 

      Белки — важная часть питания животных и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. 

      Определение аминокислотной последовательности первого  белка — инсулина — методом  секвенирования белков принесло Фредерику  Сенгеру Нобелевскую премию по химии  в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии 

      Свойства

 

      Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент) 

      Размер  белка может измеряться в числе  аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин (другие названия: тайтин, коннектин) — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3 000 до 3 700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius[8]). 

      Белки являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами), при этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ω-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Белки как полиамфолиты характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды рН, при которой молекулы данного белка не несут электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI. 

      Значение  изоэлектрической точки является характерной  константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки  с pI больше 7 — основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1[9], а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является чрезвычайно высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины. 

      Белки отличаются по степени растворимости  в воде, но большинство белков в  ней растворяются. К нерастворимым  относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны [10] (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки). 

      Денатурация

 

      Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры 

      Основная  статья: Денатурация белков 

      Как правило, белки сохраняют структуру  и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и рН, к которым приспособлен данный организм. Резкое изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки. 

      Простые и сложные белки 

      Все белки разделяют на две большие группы — простые и сложные белки. Простые белки содержат только аминокислоты, сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Эти дополнительные группы в составе сложных белков называются «простетическими группами». Примерами простетических групп в составе белков служат гем (в составе гемоглобина), витамины тиамин и биотин. Неорганические простетические группы состоят из ионов металлов — цинка, магния и молибдена  

      Функции белков в организме 

      Так же как и другие биологические  макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества. 

      Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.