Шпаргалки по биохимиии

     Основным местом синтеза глюкагона являются a-клетки  поджелудочной железы, однако довольно большие количества этого гормона образуются и в  других  органах  желудочно-кишечного  тракта. Синтезируется глюкагон  на рибосомах a-клеток в виде более длин ного предшественника с молекулярной массой около  9000.  В  ходе процессинга происходит существенное укорочение полипептидной цепи,после чего глюкагон секретируется в кровь.  В крови он  находится в свободной форме, его концентрация в сыворотке  крови составляет  20-100 нг/л. Период его полужизни равняется примерно 5 минутам. Основная часть глюкагона  инактивируется в печени путем гидролитического отщепления 2 аминокислотных остатков с  N-конца молекулы.      Секреция глюкагона a-клетками поджелудочной железы тормозится высоким уровнем глюкозы в крови,  а также соматостатином, выделяемым D-клетками поджелудочной железы. Возможно, что секреция глюкагона ингибируется также инсулином или ИФР-1.  Стимулируется секреция понижением концентрации глюкозы в крови, однако механизм этого эффекта неясен. Кроме того, секрецию глюкагона стимулируют соматотропный гормон гипофиза, аргинин и Са2+.

     Механизм действия  глюкагона достаточно хорошо изучен.  Ре цепторы для гормона локализованы в наружной клеточной  мембране. Образование гормонрецепторных  комплексов сопровождается активацией аденилатциклазы и увеличением в клетках концентрации  цАМФ, сопровождающимся активацией  протеинкиназы  и  фосфорилированием

белков с изменением функциональной активности последних.      Под действием глюкагона в гепатоцитах ускоряется мобилизация гликогена с выходом глюкозы в кровь. Этот эффект гормона обусловлен активацией  гликогенфосфорилазы и ингибированием гликогенсинтетазы  в результате  их  фосфорилирования. Следует заметить, что глюкагон, в отличие от адреналина, не оказывает влияния на скорость гликогенолиза в мышцах.

      Глюкагон стимулирует липолиз в  липоцитах,  увеличивая  тем самым  поступление  в  кровь глицерола и высших жирных кислот.  В печени гормон тормозит синтез жирных кислот и холестерола из ацетил-КоА,  а  накапливающийся  ацетил-КоА используется для синтезаацетоновых тел. Таким образом, глюкагон стимулирует кетогенез.

99. Коллагеновые белки зуба и кости.

Коллаген в эмали обнаружен в виде следов.

Сравнительно недавно в структуре эмали доказано наличие гликопротеидов, также небольшое кол-во Са-связывающего белка (гаммакарбоксиглутаматный белок), этот белок с достаточно высокой емкостью и склонностью к агрегации до тетрамеров в нейтральной среде. Содержание белка в эмали сост. 1,3%.

Из белков дентина основным является коллаген, который содержит типичный для коллагена кости (коллаген 1-го типа) аминокислотный состав.

Коллаген дентина связан с кислыми протеогликанами содержащими хондроитинсульфаты, они в свою очередь содержат Са. Обнаружены здесь так же различные гликопротеиды: сиалогликопротеид, группа белков - анилины, фосфопротеины. Углеводный компонент органического матрикса дентина представлен в основном гликогеном. Одновременно здесь есть гетероолигосахариды гликопротеидов, хондроитинсульфаты, а так же галактоза и глюкоза, связанные с коллагеном.

Органический матрикс цемента сходен с матриксом трубчатой кости. Преобладающим здесь являются коллагеновые белки первого типа. В то же время есть минорные коллагены. Матрикс цемента содержит и неколлагеновые белки: протеогликаны, глико- и фосфопротеиды, Са-связывающий белок.

Основными белками внеклеточного матрикса пульпы являются коллагеновые белки, формирующиеся в коллагеновые волокна. Эластические волокна в пульпе не найдены. Пульпа корневых каналов отличается от коронковой пульпы большим содержанием пучков коллагеновых волокон.

Периодонт - это соединительнотканная связка, удерживающая корень зуба в зубной альвеоле.   Основными   компонентами  межклеточного   вещества здесь явл. коллагеновые волокна. Они натянуты между цементом корня зуба и костными стенками зубной  альвеолы.  Среди пучков коллагеновых волокон периодонта обнаружены необычные волокна по химическому составу занимающие промежуточное положение между коллагеновыми и эластическими - окситалановые. Между пучками коллагеновых волокон встречаются эластические волокна обычно вблизи сосудов и нервов.

121. Глюкоза крови и мочи.

Глюкоза - 3,3-5,5 мМ/л.

Изменения в крови и появление в моче.

Повышение показателя имеет место при диабете, гипертиреозе, аденокортицизме (гиперфункции коры надпочечников), гиперпитуитаризме, иногда при заболеваниях печени.

Снижение показателя имеет место при гиперин-сулинизме, недостаточности функции надпочечников, гипопитуитаризме при печеночной недостаточности (иногда),.

В моче глюкоза в нормальной моче имеется в виде следов и не превышает 0,02 %, что обычными качественными методами не определяется. Появление сахара в моче (глюкозурия) может быть в физиологических условиях обусловлено пищей с больших содержанием углеводов, после лекарств, например диуретин, кофеин, кортикостероиды.

     В почках глюкагон увеличивает клубочковую фильтрацию, по-видимому, этим объясняется наблюдаемое после введения глюкагона повышение экскреции ионов натрия,  хлора, калия , фосфора и мочевой 44444кислоты.

93. Синтез РНК в тканях, его биологическая роль. Типы РНК-полимераз.

Транскрипция РНК.

Синтез РНК представляет собой первый этап реализации генетической информации в ходе которого эта информация переписывается на молекулу РНК и только в этом виде становиться доступной для ее использования в клетке.

В результате транскрипции образуется

во-первых матричная РНК

во-вторых структурная РНК (рРНК, тРНК, мяРНК)

Основная масса РНК синтезируется в клетке в интерфазе. Причем скорость синтеза отдельных молекул РНК в клетке примерно в 20 раз превышает скорость синтеза ДНК в S фазе клеточного синтеза. Синтез РНК носит достаточно избирательный характер.

В большинстве клеток функциональные последовательности различных классов РНК копируются в целом примерно с 1% последовательностей ДНК.

В клетках разных типов транскрибируются 2 класса генов.

Один класс генов известны под называнием - гены домашнего хозяйства транскрибируются практически во всех клетках. Продукты этих генов отвечают за процессы жизнеобеспечения клеток. Например обеспечивают синтез ферментов гликолиза, цикла Кребса.

Второй класс генов транскрибируются только в клетках той или иной ткани, а

; продукты отвечают за синтез белков обеспечивающих выполнение той или иной ткани

своих специализированных функций. Примером могут служит гены транскрибируемы в

гепатоцитах и обеспечивающие синтез белков участвующие в процессах свертывания крови.

В клетке имеется 3 ДНК полимеразы.

1. ос-ДНК-полимераза принимает непосредственно участие в репликации хромосомной ДНК.

2. р-ДНК-полимераза участвует в процессах репорации .поврежденной хромосомной ДНК.

3. у-ДНК-полимераза обеспечивает репликацию митохондриальной ДНК.

У а-ПНК-полимеразы выделяют 3 наиболее важных функции

1. Способна ббирать на основе указания матрицы из окружающей среды комплементарные дезоксинуклеозидтрифосфаты.

2. Катализирует образование фосфодиэфирной связи между 3' концом синтезируемой дочерней цепи ДНК и фосфатной группировкой очередного дезоксирибонулеотида.

3. Фермент способен контролировать правильность сборки дочерней молекулы ДНК.

Для работы а-ДНК-полимеразы необходимы 3 условия.

1. ДНК-полимераза способна присоединять новые нуклеогшдные остатки к уже имеющемуся фрагменту дочерней цепи ДНК. Она не можрт синтез дочерней цепи и нуля.

2. Фермент может работать только на одноцепочечной матрице

3. Фермент способен синтезировать дочернюю цепь ДНК только в направлении 5'-3'    причем работая при этом на антипараллельной матричной цепи.

Реплицируемая молекула ДНК не удовлетворяет ни одному из и этих требований, поскольку она представляет собой двойную плотно закрученную структуру и: антипараллельных цепей без каких-либо разрывов в районе которых мог бы присоединиться и начать свою работу данный фермент. Все эти сложности разрешаются в ходе работы репликазного комплекса.

Этот комплекс формируется с помощью инициаторных белков в зоне сайта инициации репликации.

В состав этого комплекса входят ферменты и неферментные белки формирующие одноцепочные матрицы на которых может работать ДНК-полимераза.

Расплетение  двойной  спирали  ДНК  осуществляется  с  помощью  ДНК-хеликаз и  топоизомераз, так же белков связывающих одноцепочечную цепь ДНК (SSB - белки)

ДНК-хеликаза способна связываться с одной из цепи ДНК и двигаться по этой цепи расплетая по ходу своего движения двойную спираль ДНК. Этому процессу помогают ДНК-топоизомераза, раскручивающая цепи ДНК, и множество молекул дестабилизирующего белка (SSB-белки), связывающихся с обеими одиночными цепями ДНК.

113. Белки крови

Содержание Белок общий в плазме - 65 - 85гр/л Подразделяются на:

• альбумины 40-50гр/л

• глобулины 20-ЗОгр/л

• Фибриноген 2-4гр/л

Функция белков.

• транспортная. Соединяясь с рядом веществ (холистерин, билирубин и др

• поддержание рН

• резерв аминокислот

• защитная. Принимают активное участие в свертывании крови. 

• поддержание уровня катионов

• поддержание осмотического давления (0,02 атм плазмы крови). Являясь коллоидами, связывают воду и задерживают ее, не позволяя выходить из кровяного русла

Изменение белков при патологии.

Гиперпротеинемии. Увеличенное содержание белков плазмы крови. Возникают при больших потерях воды вследствие ожогов, диарея у детей, рвота при непроходимости верхних отделов кишечника.

Гипопротеинемия. Снижения содержания общего белка в плазме крови. Развивается за счет снижения содержания альбуминов. Причины-. Голодание, тяжелое поражение печени, нефрозы, увеличение проницаемости стенок капилляров.

Диспротеинемии. Нарушение % соотношения отдельных фракций. Часто оно характерно для тех или иных заболеваний.

Причины появления в моче.

Белок. В нормальной, моче имеется незначительное количество белка/ которое не обнаруживается качественными пробами, поэтому считается, что белка в моче нет.При ряде заболеваний в моче появляется белок — протеинурия.1. Внепочечные протеинурии наблюдаются при циститах, пиелитах, простатитах, уретритах и т. д. Количество белка, как правило, не превышает 1%. 2. Почечные протеинурии при функцион, нарушениях — неорганического поражения паренхимы, повышена проницаемость почечного фильтра.

114. Нормальное содержание остаточного азота и мочевины.

Содержание в крови и суточное выведение В крови - 3,3 - 8,3 мМ/л Суточное выведение - 20 - 35 гр.

количество мочевины  выводимое с мочой зависит от нескольких факторов.

• Снижение содержания мочевины наблюдается при снижении белка в пище.

• Количество выводимой мочевины будет так же уменьшаться при патологии почек, которое сопровождается задержкой азотистых шлаков в организме.

• Выведение мочевины может снижаться при тяжелой патологии печени как следствие нарушения синтеза мочевины.

Повышение показателя имеет место:

а) при почечной недостаточности — остром и хроническом нефрите, остром канальцевом некрозе б) при усилении метаболизма азота на фоне уменьшения почечного кровотока или нарушения функции почек, в) при уменьшении почечного кровотока — при шоке,недостаточности функции надпочечников и иногда при сердечной недостаточности с явлениями застоя.

Снижение показателя имеет место при печеночной недостаточности, нефрозе, при кахексии.

Остаточный азот крови.

Остаточный азот - небелковый азот крови, т.е. остающийся в фильтрате после осаждения белков. В крови - 14,3-28,6 мМ/л