Контрольная работа по "Биохимии"

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 01 Августа 2011 в 00:09, контрольная работа

Краткое описание

1 Углеводы, их биологическая роль. Классификация углеводов.
2 МОНОСАХАРИДЫ (ГЛЮКОЗА, ФРУКТОЗА, ГАЛАКТОЗА, РИБОЗА, ДЕЗОКСИРИБОЗА).
3 Основные реакции моносахаридов (окисление, восстановление, образование фосфорных эфиров, гликозидов, аминосахаридов) и биололгическое значение этих реакций.
4 Дисахариды (сахароза, мальтоза, лактоза, целлобиоза), строение, источники, ферментативный гидролиз.
5 Резервные полисахариды (крахмал, гликоген, инулин), строение, источники, ферментативный гидролиз.
6 Структурнуе полисахариды

Содержимое работы - 1 файл

Биохимия Шпоры 1 тема.docx

— 266.52 Кб (Скачать файл)

        Мальтоза сбраживается дрожжами. Эта  способность мальтозы используется в технологии бродильных производств при производстве пива, спирта этилового и т.д. из крахмалсодержащего сырья.

      Целлобиоза

     По  строению целлобиоза состоит из 2х молекул b-Д глюкозы, но в отличие от мальтозы, связанных b-(1→4)-гликозидной связью: 

     

     Целлобиоза и мальтоза – это гомоолигосахариды; они состоят только из Д-глюкозы, но различаются природой гликозидной связи.

     Целлобиоза служит структурным компонентом полисахарида целлюлозы и образуется из нее при гидролизе под действием фермента целлюлазы. Этот фермент отсутствует в организме человека, но продуцируется рядом микроорганизмов, а также активен в прорастающих семенах. В свободном виде целлобиоза содержится в пасоке некоторых деревьев.

 В молекуле целлобиозы имеется свободный гликозидный гидроксил, т.е. она является восстанавливающим дисахаридом.

Лактоза

     Лактоза – резервный дисахарид (молочный сахар) – содержится в молоке (4-5%) и получается в сыроваренной промышленности из молочной сыворотки после отделения творога. Сбраживается лишь особыми лактозными дрожжами, содержащимися в кефире и кумысе. Лактоза построена из остатков b-Д-галактопиранозы и a-Д-глюкопиранозы, соединенных между собой b-(1→4)-гликозидной связью. Лактоза является восстанавливающим дисахаридом, причем свободный полуацетальный гидроксил принадлежит остатку глюкозы, а кислородный мостик связывает первый углеродный атом остатка галактозы с четвертым атомом углерода остатка глюкозы. 

       
 

       Лактоза гидролизуется под действием фермента b-галактозидазы (лактазы): 

 
 

     Сахароза

      Сахароза (тростниковый сахар, свекловичный сахар) – это резервный дисахарид – чрезвычайно широко распространена в растениях, особенно много ее в корнеплодах свеклы (от 14 до 20%), а также в стеблях сахарного тростника (от 14 до 25%). Сахароза является транспортным сахаром, в виде которого углерод и энергия транспортируются по растению.

     Сахароза  состоит из a-Д-глюкопиранозы и b-Д-фруктофуранозы, соединенных a-1®b-2-связью за счет гликозидных гидроксилов:

       

      При нагревании с кислотами или под  действием ферментов a-глюкозидазы и b-фруктофуранозидазы (инвертазы) сахароза гидролизуется с образованием смеси равных количеств глюкозы и фруктозы, которая называется инвертным сахаром.

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

      5 Резервные полисахариды (крахмал, гликоген, инулин), строение, источники, ферментативный гидролиз.

      Крахмал – главный резервный полисахарид растений, запасается во многих семенах, клубнях, корневищах и используется только тогда, когда эти органы прорастают. В клубнях картофеля его содержится около 20%, кукурузе – 55-60%, ржи – около 70%.

Крахмал является одним из важнейших продуктов  фотосинтеза, образующийся в зеленых  листьях растений в виде так называемых первичных зерен.

     Крахмал подобно белкам обладает гидрофильными  свойствами, однако в холодной воде крахмальные зерна лишь набухают, но не растворяются. Если взвесь крахмальных  зерен в воде постепенно нагревать, то они будут набухать все сильнее  и при определенной температуре  крахмал образует вязкий коллоидный раствор, называемый крахмальный клейстер.

     Температура клейстеризации крахмала для разных растений неодинакова и находится в пределах 55-75°С.

     Характерным свойством крахмала является его  способность окрашиваться йодом  в темно-синий цвет.

     Полисахаридная  фракция крахмала состоит из двух компонентов: амилозы и амилопектина.

     Амилоза легко растворима в теплой воде и дает нестойкие растворы со сравнительно низкой вязкостью. Длительное хранение раствора амилозы на холоде приводит к выпадению ее в осадок. Этот процесс носит название ретроградации амилозы. Этим, отчасти, можно объяснить процесс черствения хлеба при его хранении. 
 
 

     Молекула  амилозы имеет линейную структуру, представляет собой длинную цепочку  из остатков a-D-глюкопиранозы, соединенных a(1®4)-гликозидными связями:

 Количество остатков глюкозы в  каждой цепи колеблется от 100 до нескольких тысяч. По данным рентгеноструктурного анализа пространственная конформация цепной макромолекулы амилозы имеет форму спирали.

     

       Такая форма обусловлена тем,  что остатки a-Д-глюкозы в составе амилозы имеют конформацию лодки, которая способствует спирализации полигликозидной цепи.. На каждый виток спирали приходится 6 остатков глюкопиранозы. Во внутренний канал спирали могут входить соответствующие по размеру молекулы, например, молекулы йода образуют комплексы, называемые соединениями включения, комплекс амилозы с йодом имеет синий цвет. Это используется в аналитических целях для открытия как крахмала, так и йода.

     Амилопектин в отличие от амилозы имеет сильно разветвленную структуру. В его молекулу входит до 50.000 a-D-глюкопиранозных остатков. Наряду с a(1®4) связями в амилопектине имеются также a-(1®6) гликозидные связи, представляющие собой точки ветвления. Между точками ветвления располагается 20-25 глюкопиранозных остатков. Гликозидные a–(1®6) связи составляют около 5% от общего количества связей, содержащихся в молекуле амилопектина.

     Методом рентгеноструктурного анализа показано, что структура амилопектина напоминает гроздь винограда. 

       

 Амилопектин с йодом дает красно-фиолетовое окрашивание.

     Как в амилозе, так и в амилопектине, имеется только один восстанавливающий  конец, при том его доля невелика, поэтому крахмал относят к нередуцирующим полисахаридам.

     В крахмале большинства растений на долю амилопектина приходится 70-90%, остальные 10-30% составляет амилоза. Однако содержание этих компонентов может изменяться в зависимости от сорта растения, типа ткани, из которой он извлечен. Соотношение амилоза / амилопектин  изменяется также во время созревания зерна. Крахмал некоторых культур  может быть представлен только одним  видом полисахарида, так, у яблок  это амилоза, у восковидной кукурузы только амилопектин.

Гликоген

     Гликоген  – животный крахмал. Он содержится практически во всех органах и тканях животных и человека, наибольшее количество его обнаружено в печени и мышцах. Гликоген встречается и в растениях. Так, в кукурузе помимо обычного крахмала находится фитогликоген. Встречается гликоген в грибах и дрожжах. Контроль дрожжей на присутствие гликогена является важным показателем в бродильной технологии, по которому судят о физиологической активности дрожжей. По строению гликоген близок к амилопектину, характеризуется более разветвленной структурой, чем амилопектин. Его молекула построена из ветвящихся полиглюкозидных цепей, в которых остатки глюкозы соединены a-(1®4)-гликозидными связями, а в точках ветвления имеются a-(1®6) гликозидные связи. Линейные отрезки в молекуле гликогена включают 11-18 остатков, а точки ветвления у него встречаются через каждые 8-10 остатков.

     Под действием йода гликоген окрашивается в красно-коричневый цвет.

Ферментативный  гидролиз крахмала и  гликогена

     Ферментативный  гидролиз крахмала и гликогена осуществляется с помощью ферментов класса гидролаз, подкласса карбогидраз, называемых амилазами: a-амилазы, b-амилазы и глюкоамилазы. Различаются они по свойствам, распространению в природе и способу действия на крахмал. Наиболее активные амилазы содержатся в слюне и соке поджелудочной железы животных и человека, в плесневых грибах, проросшем зерне. Обычно препараты амилазы получают из высушенного проросшего зерна (солод).

     a-амилаза – фермент, гидролизующий a-(1®4)-гликозидные связи внутри молекулы амилозы или амилопектина без определенного порядка. В результате образуются продукты неполного гидролиза крахмала – a-декстрины – полисахариды разной молекулярной массы.

     a-амилазу называют декстринирующим ферментом. Она не расщепляет a-(1®6) гликозидные связи.

     При действием a-амилазы на амилозу можно получить при полном гидролизе около 85% мальтозы и 15% глюкозы, при действии на амилопектин – около 70% мальтозы, 10% изомальтозы (молекулы глюкозы связаны a-(1®6) гликозидной связью) и 20% глюкозы.

     Схематически  действие a-амилазы на крахмал можно представить:

     а)амилоза:

            
 
 
 
 

      б) амилопектин

     b-амилаза – фермент, который катализирует гидролиз крахмала и гликогена по a(1®4) гликозидной связи с нередуцирующих концов молекул. Она не расщепляет a(1®6) связи. В отличие от a-амилазы, b-амилаза действует упорядоченно и, начиная с нередуцирующего конца, отщепляет по молекуле мальтозы.

Амилозу b-амилаза расщепляет нацело, превращая ее на 100% в мальтозу. Если субстратом для действия b-амилазы служит амилопектин, то она расщепляет его на мальтозу и продукт неполного гидролиза, получивший название b-амилодекстрин, на оставшихся ответвлениях которого находятся a(1®6) гликозидные связи. Предельный декстрин гидролизуется b-амилазой только в том случае, если в реакционную смесь добавить a-амилазу. При совместном действии a- и b-амилаз на крахмал около 95% его превращается в мальтозу. Схема гидролиза крахмала под действием b-амилазы выглядит следующим образом: 

  
 
 
 
 

     a- и b-амилазы различаются по своему отношению к реакции среды: a-амилаза гораздо более чувствительна к подкислению. Отличаются эти ферменты также по термостабильности и температурному оптимуму: a-амилаза более устойчива к действию повышенных температур, ее температурный оптимум (~70°С) лежит несколько выше, чем оптимум b-амилазы (50~60°С).

Информация о работе Контрольная работа по "Биохимии"