Обмен белков

Обмен белков является наиболее сложным и многообразным. Организм нуждается в постоянном поступлении белков  виде пищи т. к. в организме существует динамическое равновесие между распадом и синтезом белков, в организме идет постоянный распад, например: белки крови, имеют периодический полураспад 10 дней¸ мышцы 180 дней. В среднем белки человеческого тела обновляются на половину в течение 80 дней и в сутки примерно синтезируется около 100 г. белка. Количество потребляемого белка зависит от возраста примерно в сутки необходимо от 85 до 160 г белка. Примерно от 11 до 15 % суточного рациона. Они являются поставщиками аминокислот для обновления и образования белков организма. Мясо -18-22%, рыба 17-23%, сыр 20-36%, молоко 305%, горох 26%, соя 35%, гречка 11%, яйцо 13%, картофель 1,5-2%, капуста 1,1-1,6%. При разложении 1г белка выделяется 4,2  ккал энергии.

Белки можно классифицировать на полноценные  и неполноценные. Полноценные содержащие полный набор аминокислот  такими являются белки животного происхождения.

Незаменимые: валин, лейцин, метионин, лизин, триптофан, фенилаланин, изолейцин.

Условнозаменимые: тирозин, цистеин.

55% белка должно поступать с  продуктами животного происхождения.

Синтез белка идет по принципу все  или ничего, коэффициент изнашиваемости 23 г белка в организме теряется в сутки.

 Переваривание белков.

В ЖКТ белки подвергаются ступенчатому, ферментативному гидролизу до аминокислот. Расщепление начинается в желудке  под влияние соляной кислоты  белки набухают, денатурируют. Соляная  кислота превращает неактивный пепсиноген в пепсин и создаёт оптимум рН 1,5-2,5 для действия пепсина. Соляная кислота синтезируется в откладочных клетках желудка из угольной кислоты (Н) и хлорида натрия (CI).

Активация пепсиногена происходит под действием соляной кислоты за счет частичного протеолиза. Активация протеолитических ферментов происходит путем аутокатализа. Фермент энтерокеназа активирует трипсиноген в трипсин, хемотрипсиноген,  проэластазу, прокарбоксипиптедазу. В тонком кишечнике образуются ди и –трипептиды.

Протеолитические ферменты:

       Эндопептидазы  – расщепляют связь внутри  белковой цепочки (пепсин, трипсин,  химотрипсин).

      Экзопептидазы –  расщепляют пептидную связь с  концов белковой молекулы.

      Аминопептидазы –  отщепляет аминокислоту с N-конца (свободная амино группа)

      Карбоксипептидаза  – отщепляет аминокислоту с  С-конца(свободная карбоксильная  группа).

Такие ферменты как трипсин действуют  после диаминомонокарбоновых аминокислот. Химотрипсин расщепляет пептидную  связь после ароматических аминокислот. В тонком кишечнике действуют специфические ди и трипептидазы. В тонком отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания. Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника – расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических ферментов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол, крезол, сероводород, метилмеркаптан, индол, скатол, а также группа соединений под общим названием «трупные яды» - кадаверин, путресцин. Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания. Затем они выводятся из организма с мочой.

Процесс всасывания аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. это активный процесс сопряжен с затратой энергии АТФ. Основной механизм транспорта – гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент – гамма-глутамилтрансфераза. Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na⁺. Аминокислоты попадают в портальный кровоток – в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

 В основном аминокислоты  всасываются без изменений, некоторые уже в стенке кишечника могут превращаться в другие аминокислоты. Подавляющее большинство аминокислот поступают в клетки и используются для синтеза для синтеза специфических белков в организме. Из некоторых синтезируются гормоны, биогенные амины. Другие подвергаются дезаминированию или декарбоксилированию в печени происходит важный процесс трансаминирования аминокислот в результате чего образуется новая аминокислота и новая кето кислота. Превращаясь кето кислоты белки участвуют в энергетическом обмене. Часть аминокислот являются глюкогеными и идут на процессы глюкогенеза и происходит через превращения в кето кислоту.

Аминокислоты: биосинтез белков, биосинтез белков свертывания крови (печень), гормоны (эндокринной системы).